Wszystkie białka w naszym ciele są zbudowane z aminokwasów. W organizmie jest bardzo dużo białek, a cegiełek budulcowych - aminokwasów, z których się składają, jest tylko 20. Białka różnią się więc między sobą zestawem aminokwasów i ich sekwencją. Cysteina jest jednym z 20 aminokwasów.
Cysteina - co to jest?
Cysteina to alifatyczny aminokwas zawierający siarkę. Alifatyczny - zawierający wyłącznie wiązania nasycone. Jak każdy aminokwas, formuła cysteiny zawiera grupę karboksylową (-COOH) i aminową (-NH2), a także unikalny tiol (-SH). Grupa tiolowa (inna nazwa to sulfhydryl) zawiera atom siarki i atom wodoru.
Molekularny wzór chemiczny cysteiny to C3H7NIE2S. Masa cząsteczkowa - 121.
Formuła aminokwasu cysteiny
Aby zobrazować strukturę aminokwasów, stosuje się różne wzory. Poniżej znajduje się kilka możliwości zapisania wzoru strukturalnego cysteiny.
Wszystkie aminokwasy mają grupy aminowe i karboksylowe przyłączone do atomu węgla α i różnią się jedynie budową rodnika przyłączonego do tego samego atomu węgla. Na przykład poniżej znajdują się wzory strukturalne alaniny, cysteiny i glicyny, seryny i cystyny.
Wszystkie aminokwasy mają ten sam szkielet i różne rodniki. To właśnie struktura rodnika leży u podstaw kwalifikacji aminokwasów i determinuje właściwości samej cząsteczki. W cysteinie wzór rodnikowy to CH2-SH. Rodnik ten należy do grupy polarnych, nienaładowanych rodników hydrofilowych. Oznacza to, że odcinki białka zawierające cysteinę mogą dodawać wodę (hydraty) i oddziaływać z innymi odcinkami białka, również zawierającymi aminokwasy z grupami hydrofilowymi, za pomocą wiązań wodorowych.
Cysteina zawiera unikalną grupę tiolową
Cysteina to wyjątkowy aminokwas. Jako jedyny spośród 20 naturalnych aminokwasów zawiera grupę tiolową (-HS). Grupy tiolowe mogą ulegać reakcjom utleniania i redukcji. Gdy grupa tiolowa cysteiny ulega utlenieniu, powstaje cystyna - aminokwas, który składa się z dwóch reszt cysteinowych połączonych wiązaniem dwusiarczkowym. Reakcja jest odwracalna – przywrócenie wiązania dwusiarczkowego regeneruje dwie cząsteczki cysteiny. Wiązania dwusiarczkowe cystyny mają kluczowe znaczenie dla określenia struktury wielu białek.
Utlenianie grupy tiolowej cysteiny prowadzi do powstania wiązania dwusiarczkowego z innymtiol, podczas dalszego utleniania tworzą się kwasy sulfinowy i sulfonowy.
Ze względu na zdolność wchodzenia w reakcje redoks cysteina ma właściwości przeciwutleniające.
Cysteina jest składnikiem białek
Aminokwasy tworzące białka są nazywane proteinogennymi. Jak już wspomniano, jest ich 20, a cysteina jest jedną z nich. Aby utworzyć pierwotną strukturę białka, aminokwasy są ze sobą połączone, tworząc długi łańcuch. Połączenie następuje dzięki grupom szkieletu aminokwasów, rodniki w tym nie uczestniczą. Wiązanie między aminokwasami tworzy grupa karboksylowa jednego aminokwasu i grupa aminowa innego aminokwasu. Powstałe w ten sposób wiązanie pomiędzy dwoma aminokwasami nazywamy wiązaniem peptydowym.
Rysunek przedstawia formułę tripeptydu alaniny cysteiny fenyloalaniny oraz schemat jej powstawania.
Najmniejszym peptydem w organizmie jest glutation, który składa się tylko z dwóch aminokwasów, w tym cysteiny. Dwa połączone ze sobą aminokwasy nazywane są dipeptydami, a trzy nazywane są tripeptydami. Oto kolejna formuła tripeptydu alaniny, lizyny i cysteiny.
Substancje zawierające od 10 do 40 aminokwasów nazywane są polipeptydami. Same białka zawierają ponad 40 reszt aminokwasowych. Cysteina jest składnikiem wielu peptydów i białek, m.in. insuliny.
Źródła cysteiny
Każdego dnia człowiek powinien spożywać 4,1 mg cysteiny na 1 kg masy ciała. To znaczy w ludzkim cieleważąca 70 kg powinna otrzymywać 287 mg tego aminokwasu dziennie.
Część cysteiny może być syntetyzowana w organizmie, część pochodzi z pożywienia. Poniżej znajduje się lista produktów spożywczych, które zawierają maksymalną ilość aminokwasu.
| Zawartość cysteiny w produktach | |
| Produkt | Zawartość cysteiny na 100 g produktu, mg |
| Produkty sojowe | 638 |
| Wołowina i jagnięcina | 460 |
| Nasiona (słonecznik, arbuz, sezam, len, dynia) i orzechy (pistacjowe, sosnowe) | 451 |
| Mięso z kurczaka | 423 |
| Owies i otręby owsiane | 408 |
| Wieprzowina | 388 |
| Ryby (tuńczyk, łosoś, okoń, makrela, halibut) i skorupiaki (małże, krewetki) | 335 |
| Sery, nabiał i jajka | 292 |
| Fasola (ciecierzyca, fasola, fasola, soczewica) | 127 |
| Zboża (gryka, jęczmień, ryż) | 120 |
Dodatkowo cysteina znajduje się w czerwonej papryce, czosnku, cebuli, ciemnych warzywach liściastych - brukselce, brokułach.
Produkuj suplementy diety, takie jak chlorowodorek L-cysteiny, N-acetylocysteina. Drugi jest bardziej rozpuszczalny i łatwiej przyswajalny dla organizmu.
W przemyśle L-cysteina jest pozyskiwana przez hydrolizę z ptasich piór, włosia i ludzkich włosów. Wytwarzana jest droższa syntetyczna L-cysteina, odpowiednia dla muzułmańskich i żydowskich przepisów dotyczących żywności (zgodnie zaspekty religijne).
Synteza cysteiny w organizmie
Cysteina, wraz z tyrozyną, jest warunkowo niezbędnym aminokwasem. Oznacza to, że mogą być syntetyzowane w organizmie, ale tylko z aminokwasów egzogennych: cysteina z metioniny, tyrozyna z fenyloalaniny.
Do syntezy cysteiny potrzebne są dwa aminokwasy - niezbędna metionina i nieistotna seryna. Metionina jest dawcą atomu siarki. Cysteina jest syntetyzowana z homocysteiny w dwóch reakcjach katalizowanych przez fosforan pirydoksalu. Zaburzenia genetyczne, a także brak witamin B9 (kwas foliowy), B6 i B12 ołów aby zakłócić stosowanie enzymu, homocysteina jest przekształcana nie w cysteinę, ale w homocystynę. Substancja ta kumuluje się w organizmie, powodując chorobę z towarzyszącą zaćmą, osteoporozą, upośledzeniem umysłowym.
Synteza w organizmie może być niedostateczna u osób starszych i niemowląt, osób z niektórymi chorobami metabolicznymi, cierpiących na zespół złego wchłaniania.
Reakcje syntezy cysteiny
W ciele zwierzęcia cysteina jest syntetyzowana bezpośrednio z seryny, a metionina jest źródłem siarki. Metionina jest przekształcana w homocysteinę poprzez związki pośrednie S-AM i S-AG. S-adenozylometionina – aktywna forma metioniny, powstaje z połączenia ATP i metioniny. Pełni rolę donora grupy metylowej w syntezie różnych związków: cysteiny, adrenaliny, acetylocholiny, lecytyny, karnityny.
W wyniku transmetylacji S-AM jest przekształcany w S-adenozylohomocysteinę (S-AH). Ostatnia podczas hydrolizytworzy adenozynę i homocysteinę. Homocysteina łączy się z seryną z udziałem enzymu β-syntazy cystationiny z tworzeniem cystationiny tioeterowej. Cystationina jest przekształcana w cysteinę i α-ketomaślan przez enzym γ-liazę cystationinową.
W roślinach i bakteriach synteza przebiega inaczej. Różne substancje, nawet siarkowodór, mogą służyć jako źródło siarki do syntezy cysteiny.
Biologiczna rola cysteiny
Ze względu na grupę tiolową (-HS) w formule cysteiny, w białkach powstają wiązania dwusiarczkowe, zwane mostkami dwusiarczkowymi. Wiązania dwusiarczkowe są kowalencyjne, mocne. Powstają między dwiema cząsteczkami cysteiny w białku. Mostki wewnątrzłańcuchowe mogą tworzyć się w obrębie pojedynczego łańcucha polipeptydowego i mostki międzyłańcuchowe między poszczególnymi łańcuchami białkowymi. Na przykład oba typy mostów mają miejsce w strukturze insuliny. Wiązania te utrzymują trzeciorzędową i czwartorzędową strukturę białka.
Wiązania dwusiarczkowe zawierają głównie białka pozakomórkowe. Na przykład tego typu połączenie ma ogromne znaczenie w stabilizowaniu struktury insuliny, immunoglobulin i enzymów trawiennych. Białka zawierające wiele mostków dwusiarczkowych są bardziej odporne na denaturację cieplną, dzięki czemu zachowują swoją aktywność w bardziej ekstremalnych warunkach.
Cechy formuły cysteinowej zapewniają jej właściwości antyoksydacyjne. Cysteina pełni rolę przeciwutleniacza, wchodzącego w reakcje oksydacyjno-redukcyjne. Dlatego grupa tiolowa ma duże powinowactwo do metali ciężkichbiałka zawierające metale wiążące cysteinę, takie jak rtęć, ołów i kadm. Wartość pK cysteiny w białku jest taka, że aminokwas występuje w reaktywnej formie tiolowej, czyli cysteina z łatwością przekazuje anion HS.
Cysteina jest ważnym źródłem siarki w metabolizmie.
Funkcje cysteiny
Ze względu na obecność łatwo reagującej grupy tiolowej cysteina bierze udział w różnych procesach zachodzących w organizmie i pełni wiele funkcji.
- Posiada właściwości przeciwutleniające.
- Uczestniczy w syntezie glutationu.
- Uczestniczy w syntezie tauryny, biotyny, koenzymu A, heparyny.
- Uczestniczy w tworzeniu limfocytów.
- Jest częścią β-keratyny, która bierze udział w tworzeniu tkanek skóry, włosów, błon śluzowych układu pokarmowego.
- Wspiera neutralizację niektórych substancji toksycznych.
Zastosowanie cysteiny
Cysteina znalazła szerokie zastosowanie w przemyśle medycznym, farmaceutycznym, spożywczym.
Cysteina jest często stosowana w leczeniu różnych chorób:
- Na zapalenie oskrzeli i rozedmę płuc, ponieważ rozrzedza śluz.
- W przypadku reumatoidalnego zapalenia stawów, chorób żył i raka.
- Do zatrucia metalami ciężkimi.
Ponadto cysteina przyspiesza regenerację po operacjach i oparzeniach, aktywuje leukocyty.
Cysteina przyspiesza spalanie tkanki tłuszczowej i budowę mięśni, dlatego jest często używana przez sportowców.
Aminokwas jest używany jako środek aromatyzujący. Cysteina jest zarejestrowanym dodatkiem do żywności E920.
