Jedna z definicji życia jest następująca: „Życie jest sposobem na istnienie ciał białkowych”. Na naszej planecie bez wyjątku wszystkie organizmy zawierają takie substancje organiczne jak białka. W tym artykule opiszemy proste i złożone białka, zidentyfikujemy różnice w budowie molekularnej, a także rozważymy ich funkcje w komórce.
Co to są białka
Z punktu widzenia biochemii są to wielkocząsteczkowe polimery organiczne, których monomery to 20 rodzajów różnych aminokwasów. Są one połączone kowalencyjnymi wiązaniami chemicznymi, inaczej zwanymi wiązaniami peptydowymi. Ponieważ monomery białkowe są związkami amfoterycznymi, zawierają zarówno grupę aminową, jak i karboksylową grupę funkcyjną. Między nimi zachodzi wiązanie chemiczne CO-NH.
Jeśli polipeptyd składa się z reszt aminokwasowych, tworzy proste białko. Cząsteczki polimerowe zawierające dodatkowo jony metali, witaminy, nukleotydy, węglowodany to białka złożone. Dalej myrozważ przestrzenną strukturę polipeptydów.
Poziomy organizacji cząsteczek białka
Dostępne są w czterech różnych konfiguracjach. Pierwsza struktura jest liniowa, jest najprostsza i ma postać łańcucha polipeptydowego, podczas jej spiralizacji powstają dodatkowe wiązania wodorowe. Stabilizują helisę, która nazywana jest strukturą wtórną. Trzeci poziom organizacji obejmuje proste i złożone białka, większość komórek roślinnych i zwierzęcych. Ostatnia konfiguracja, czwartorzędowa, powstaje w wyniku oddziaływania kilku cząsteczek o natywnej strukturze, połączonych koenzymami, to jest struktura złożonych białek, które pełnią różne funkcje w organizmie.
Różnorodność prostych białek
Ta grupa polipeptydów nie jest liczna. Ich cząsteczki składają się wyłącznie z reszt aminokwasowych. Białka obejmują na przykład histony i globuliny. Pierwsze prezentowane są w strukturze jądra i są połączone z cząsteczkami DNA. Druga grupa - globuliny - uważane są za główne składniki osocza krwi. Białko takie jak gamma globulina pełni funkcje ochrony immunologicznej i jest przeciwciałem. Związki te mogą tworzyć kompleksy zawierające złożone węglowodany i białka. Fibrylarne proste białka, takie jak kolagen i elastyna, są częścią tkanki łącznej, chrząstki, ścięgien i skóry. Ich główne funkcje to budowa i wsparcie.
Tubulin białkowy jest częścią mikrotubul, które są składnikami rzęsek i wici takich organizmów jednokomórkowych jak orzęski, euglena, wiciowce pasożytnicze. To samo białko znajduje się w organizmach wielokomórkowych (wici plemników, rzęski jaja, nabłonek rzęskowy jelita cienkiego).
Białko albuminy pełni funkcję przechowywania (na przykład białko jaja). W bielmie nasion roślin zbożowych – żyta, ryżu, pszenicy – gromadzą się cząsteczki białka. Nazywane są inkluzjami komórkowymi. Substancje te są wykorzystywane przez zarodek nasion na początku jego rozwoju. Ponadto wysoka zawartość białka w ziarnie pszenicy jest bardzo ważnym wskaźnikiem jakości mąki. Chleb wypiekany z mąki bogatej w gluten ma wysoki smak i jest zdrowszy. Gluten zawarty jest w tzw. odmianach pszenicy durum. Osocze krwi ryb głębinowych zawiera białka, które chronią je przed śmiercią z zimna. Posiadają właściwości przeciw zamarzaniu, zapobiegając śmierci organizmu w niskich temperaturach wody. Z drugiej strony ściana komórkowa bakterii termofilnych żyjących w źródłach geotermalnych zawiera białka, które mogą zachować swoją naturalną konfigurację (strukturę trzeciorzędową lub czwartorzędową) i nie ulegają denaturacji w zakresie temperatur od +50 do +90 °С.
Proteidy
Są to złożone białka, które charakteryzują się dużą różnorodnością ze względu na różne funkcje, jakie pełnią. Jak wspomniano wcześniej, ta grupa polipeptydów, oprócz części białkowej, zawiera grupę protetyczną. Pod wpływem różnych czynników, takich jak wysoka temperatura, sole metali ciężkich, stężone zasady i kwasy, złożone białka mogą zmieniać swojeforma przestrzenna, upraszczając ją. Zjawisko to nazywa się denaturacją. Struktura złożonych białek zostaje zerwana, wiązania wodorowe zrywane, a cząsteczki tracą swoje właściwości i funkcje. Z reguły denaturacja jest nieodwracalna. Ale w przypadku niektórych polipeptydów pełniących funkcje katalityczne, motoryczne i sygnałowe możliwa jest renaturacja – przywrócenie naturalnej struktury białka.
Jeśli działanie czynnika destabilizującego trwa przez długi czas, cząsteczka białka zostaje całkowicie zniszczona. Prowadzi to do rozerwania wiązań peptydowych struktury pierwszorzędowej. Nie jest już możliwe przywrócenie białka i jego funkcji. Zjawisko to nazywa się zniszczeniem. Przykładem jest gotowanie jaj kurzych: płynne białko - albumina, która jest w strukturze trzeciorzędowej, ulega całkowitemu zniszczeniu.
Biosynteza białek
Przypomnijmy raz jeszcze, że w skład polipeptydów żywych organizmów wchodzi 20 aminokwasów, wśród których są te niezbędne. Są to lizyna, metionina, fenyloalanina itp. Do krwioobiegu przedostają się z jelita cienkiego po rozbiciu zawartych w nim produktów białkowych. Do syntezy aminokwasów endogennych (alaniny, proliny, seryny) grzyby i zwierzęta wykorzystują związki zawierające azot. Rośliny, będąc autotrofami, niezależnie tworzą wszystkie niezbędne monomery złożone, reprezentujące złożone białka. W tym celu wykorzystują w swoich reakcjach asymilacyjnych azotany, amoniak lub wolny azot. W mikroorganizmach niektóre gatunki dostarczają sobie pełnego zestawu aminokwasów, podczas gdy w innych syntetyzuje się tylko niektóre monomery. Gradacjabiosynteza białek zachodzi w komórkach wszystkich żywych organizmów. Transkrypcja zachodzi w jądrze, a translacja w cytoplazmie komórki.
Pierwszy etap - synteza prekursora mRNA zachodzi przy udziale enzymu polimerazy RNA. Zrywa wiązania wodorowe między nićmi DNA, a na jednej z nich, zgodnie z zasadą komplementarności, składa cząsteczkę pre-mRNA. Podlega krojeniu, to znaczy dojrzewa, a następnie opuszcza jądro do cytoplazmy, tworząc matrycę kwasu rybonukleinowego.
Do realizacji drugiego etapu niezbędne są specjalne organelle - rybosomy, a także cząsteczki informacyjnego i transportowego kwasu rybonukleinowego. Kolejnym ważnym warunkiem jest obecność cząsteczek ATP, ponieważ reakcje wymiany plastycznej, w tym biosynteza białek, zachodzą wraz z absorpcją energii.
Enzymy, ich struktura i funkcje
Jest to duża grupa białek (około 2000), które działają jako substancje wpływające na szybkość reakcji biochemicznych w komórkach. Mogą być proste (trepsyna, pepsyna) lub złożone. Białka złożone składają się z koenzymu i apoenzymu. Specyfika samego białka względem związków, na które działa, determinuje koenzym, a aktywność białek obserwuje się tylko wtedy, gdy składnik białkowy jest związany z apoenzymem. Aktywność katalityczna enzymu nie zależy od całej cząsteczki, a jedynie od miejsca aktywnego. Jego struktura odpowiada budowie chemicznej substancji katalizowanej zgodnie z zasadą„key-lock”, czyli działanie enzymów jest ściśle określone. Funkcje złożonych białek to zarówno udział w procesach metabolicznych, jak i ich wykorzystanie jako akceptorów.
Klasy złożonych białek
Zostały one opracowane przez biochemików w oparciu o 3 kryteria: właściwości fizyczne i chemiczne, cechy funkcjonalne i specyficzne cechy strukturalne białek. Pierwsza grupa obejmuje polipeptydy różniące się właściwościami elektrochemicznymi. Dzielą się na zasadowe, neutralne i kwaśne. W stosunku do wody białka mogą być hydrofilowe, amfifilowe i hydrofobowe. Druga grupa to enzymy, które rozważaliśmy wcześniej. Trzecia grupa obejmuje polipeptydy różniące się składem chemicznym grup protetycznych (są to chromoproteiny, nukleoproteiny, metaloproteiny).
Rozważmy bardziej szczegółowo właściwości złożonych białek. Na przykład kwaśne białko, które jest częścią rybosomów, zawiera 120 aminokwasów i jest uniwersalne. Występuje w organellach syntetyzujących białka zarówno komórek prokariotycznych, jak i eukariotycznych. Inny przedstawiciel tej grupy, białko S-100, składa się z dwóch łańcuchów połączonych jonem wapnia. Wchodzi w skład neuronów i neurogleju – tkanki podporowej układu nerwowego. Wspólną właściwością wszystkich białek kwaśnych jest wysoka zawartość dwuzasadowych kwasów karboksylowych: glutaminianowego i asparaginowego. Białka alkaliczne obejmują histony - białka wchodzące w skład kwasów nukleinowych DNA i RNA. Cechą ich składu chemicznego jest duża ilość lizyny i argininy. Histony wraz z chromatyną jądra tworzą chromosomy - najważniejsze struktury dziedziczności komórek. Białka te biorą udział w procesach transkrypcji i translacji. Białka amfifilowe są szeroko obecne w błonach komórkowych, tworząc dwuwarstwę lipoproteinową. W związku z tym, badając wyżej omówione grupy złożonych białek, byliśmy przekonani, że ich właściwości fizykochemiczne są determinowane przez strukturę składnika białkowego i grup protetycznych.
Niektóre złożone białka błony komórkowej są w stanie rozpoznawać i reagować na różne związki chemiczne, takie jak antygeny. Jest to funkcja sygnalizacyjna białek, jest bardzo ważna dla procesów selektywnego wchłaniania substancji pochodzących ze środowiska zewnętrznego oraz dla jego ochrony.
Glikoproteiny i proteoglikany
Są to złożone białka, które różnią się między sobą składem biochemicznym grup protetycznych. Jeśli wiązania chemiczne między składnikiem białkowym a częścią węglowodanową są kowalencyjnie-glikozydowe, takie substancje nazywa się glikoproteinami. Ich apoenzym reprezentowany jest przez cząsteczki mono- i oligosacharydów, przykładami takich białek są protrombina, fibrynogen (białka biorące udział w krzepnięciu krwi). Hormony kortyko- i gonadotropowe, interferony, enzymy błonowe są również glikoproteinami. W cząsteczkach proteoglikanów część białkowa to tylko 5%, reszta przypada na grupę protetyczną (heteropolisacharyd). Obie części są połączone wiązaniem glikozydowym grup OH-treoninowych i argininowych oraz grup NH₂-glutaminowych i lizynowych. Cząsteczki proteoglikanów odgrywają bardzo ważną rolę w metabolizmie wodno-solnym komórki. Poniżejprzedstawia tabelę kompleksów badanych przez nas białek.
| Glikoproteiny | Proteoglikany |
| Komponenty strukturalne grup protetycznych | |
| 1. Monosacharydy (glukoza, galaktoza, mannoza) | 1. Kwas hialuronowy |
| 2. Oligosacharydy (m altoza, laktoza, sacharoza) | 2. Kwas chondroitynowy. |
| 3. Acetylowane pochodne aminowe monosacharydów | 3. Heparyna |
| 4. Deoksysacharydy | |
| 5. Kwasy neuraminowe i sialowe | |
Metaloproteiny
Te substancje zawierają w swoich cząsteczkach jony jednego lub więcej metali. Rozważ przykłady złożonych białek należących do powyższej grupy. Są to przede wszystkim enzymy, takie jak oksydaza cytochromowa. Znajduje się na grzebieniach mitochondriów i aktywuje syntezę ATP. Ferryna i transferyna to białka zawierające jony żelaza. Pierwsza odkłada je w komórkach, a druga jest białkiem transportowym we krwi. Kolejną metaloproteiną jest alfa-amelaza, zawiera jony wapnia, wchodzi w skład śliny i soku trzustkowego, uczestnicząc w rozpadzie skrobi. Hemoglobina jest zarówno metaloproteiną, jak i chromoproteiną. Pełni funkcje białka transportowego, przenoszącego tlen. W rezultacie powstaje związek oksyhemoglobina. Kiedy tlenek węgla, inaczej zwany tlenkiem węgla, jest wdychany, jego cząsteczki tworzą bardzo stabilny związek z hemoglobiną w erytrocytach. Szybko rozprzestrzenia się po narządach i tkankach, powodując zatrucie.komórki. W rezultacie przy długotrwałym wdychaniu tlenku węgla następuje śmierć z powodu uduszenia. Hemoglobina częściowo przenosi również dwutlenek węgla powstający w procesach katabolizmu. Wraz z przepływem krwi dwutlenek węgla dostaje się do płuc i nerek, a od nich do środowiska zewnętrznego. U niektórych skorupiaków i mięczaków hemocyjanina jest białkiem przenoszącym tlen. Zamiast żelaza zawiera jony miedzi, dzięki czemu krew zwierząt nie jest czerwona, ale niebieska.
Funkcje chlorofilowe
Jak wspomnieliśmy wcześniej, złożone białka mogą tworzyć kompleksy z pigmentami - kolorowymi substancjami organicznymi. Ich kolor zależy od grup chromoformowych, które selektywnie pochłaniają określone widma światła słonecznego. W komórkach roślinnych znajdują się zielone plastydy - chloroplasty zawierające barwnik chlorofil. Składa się z atomów magnezu i fitolu alkoholu wielowodorotlenowego. Są one związane z cząsteczkami białek, a same chloroplasty zawierają tylakoidy (płytki) lub błony połączone w stosy - grana. Zawierają barwniki fotosyntetyczne – chlorofile – oraz dodatkowe karotenoidy. Oto wszystkie enzymy wykorzystywane w reakcjach fotosyntezy. Zatem chromoproteiny, do których należy chlorofil, pełnią najważniejsze funkcje w metabolizmie, a mianowicie w reakcjach asymilacji i dysymilacji.
Białka wirusowe
Są trzymane przez przedstawicieli niekomórkowych form życia, które są częścią Królestwa Vira. Wirusy nie mają własnego aparatu do syntezy białek. Kwasy nukleinowe, DNA lub RNA, mogą powodować syntezęwłasne cząsteczki przez samą komórkę zakażoną wirusem. Proste wirusy składają się tylko z cząsteczek białka, które są zwarte połączone w struktury helikalne lub wielościenne, takie jak wirus mozaiki tytoniu. Wirusy złożone mają dodatkową błonę, która stanowi część błony komórkowej komórki gospodarza. Może zawierać glikoproteiny (wirus zapalenia wątroby typu B, wirus ospy). Główną funkcją glikoprotein jest rozpoznawanie specyficznych receptorów na błonie komórki gospodarza. Dodatkowe otoczki wirusowe zawierają również białka enzymatyczne, które zapewniają replikację DNA lub transkrypcję RNA. Na podstawie powyższego można wyciągnąć następujący wniosek: białka otoczki cząstek wirusa mają specyficzną strukturę, która zależy od białek błonowych komórki gospodarza.
W tym artykule scharakteryzowaliśmy złożone białka, zbadaliśmy ich strukturę i funkcje w komórkach różnych organizmów żywych.
