Białka to substancje organiczne. Te związki wielkocząsteczkowe charakteryzują się określonym składem i rozkładają się na aminokwasy po hydrolizie. Cząsteczki białek mają różne kształty, z których wiele składa się z wielu łańcuchów polipeptydowych. Informacja o strukturze białka jest zakodowana w DNA, a proces syntezy białka nazywa się translacją.
Skład chemiczny białek
Średnia ilość białka zawiera:
- 52% węgla;
- 7% wodoru;
- 12% azotu;
- 21% tlenu;
- 3% siarki.
Cząsteczki białek to polimery. Aby zrozumieć ich strukturę, konieczne jest poznanie ich monomerów, aminokwasów.
Aminokwasy
Są one zwykle podzielone na dwie kategorie: stale występujące i okazjonalnie występujące. Te pierwsze obejmują 18 monomerów białka i 2 dodatkowe amidy: kwas asparaginowy i glutaminowy. Czasami są tylko trzy kwasy.
Kwasy te można klasyfikować na wiele sposobów: ze względu na charakter łańcuchów bocznych lub ładunek ich rodników, można je również podzielić według liczby grup CN i COOH.
Pierwsza struktura białka
Sekwencja aminokwasów w łańcuchu białkowym determinujekolejne poziomy organizacji, właściwości i funkcje. Głównym rodzajem wiązania między monomerami jest peptyd. Powstaje przez oddzielenie wodoru od jednego aminokwasu i grupy OH od drugiego.
Pierwszy poziom organizacji cząsteczki białka to sekwencja zawartych w nim aminokwasów, po prostu łańcuch, który określa strukturę cząsteczki białka. Składa się z „szkieletu”, który ma regularną strukturę. Jest to powtarzająca się sekwencja -NH-CH-CO-. Oddzielne łańcuchy boczne są reprezentowane przez rodniki aminokwasowe (R), ich właściwości decydują o składzie struktury białek.
Nawet jeśli struktura cząsteczek białka jest taka sama, mogą różnić się właściwościami tylko tym, że ich monomery mają inną sekwencję w łańcuchu. Układ aminokwasów w białku jest determinowany przez geny i dyktuje białku pewne funkcje biologiczne. Sekwencja monomerów w cząsteczkach odpowiedzialnych za tę samą funkcję jest często zbliżona u różnych gatunków. Takie cząsteczki - takie same lub podobne w organizacji i pełniące te same funkcje w różnych typach organizmów - są białkami homologicznymi. Struktura, właściwości i funkcje przyszłych molekuł są określane już na etapie syntezy łańcucha aminokwasowego.
Niektóre wspólne cechy
Strukturę białek badano od dawna, a analiza ich struktury pierwotnej pozwoliła na pewne uogólnienia. Większość białek charakteryzuje się obecnością wszystkich dwudziestu aminokwasów, w tym szczególnie dużo glicyny, alaniny, kwasu asparaginowego, glutaminy oraz mało tryptofanu, argininy, metioniny,histydyna. Jedynymi wyjątkami są pewne grupy białek, na przykład histony. Są potrzebne do pakowania DNA i zawierają dużo histydyny.
Drugie uogólnienie: w białkach globularnych nie ma ogólnych wzorców przemian aminokwasów. Ale nawet polipeptydy o odległej aktywności biologicznej mają małe, identyczne fragmenty cząsteczek.
Struktura drugorzędna
Drugim poziomem organizacji łańcucha polipeptydowego jest jego układ przestrzenny, który jest wspierany przez wiązania wodorowe. Przydziel α-helisę i β-krotnie. Część łańcucha nie ma uporządkowanej struktury, takie strefy nazywane są amorficznymi.
Alfa wszystkich naturalnych białek jest prawoskrętna. Boczne rodniki aminokwasów w helisie są zawsze skierowane na zewnątrz i znajdują się po przeciwnych stronach jej osi. Jeśli są niebiegunowe, są zgrupowane po jednej stronie spirali, w wyniku czego powstają łuki, które tworzą warunki dla zbieżności różnych odcinków spirali.
Beta-fałdy - bardzo wydłużone spirale - zwykle znajdują się obok siebie w cząsteczce białka i tworzą równoległe i nierównoległe warstwy β.
Trzeciorzędowa struktura białka
Trzeci poziom organizacji cząsteczki białka to składanie spiral, fałd i amorficznych odcinków w zwartą strukturę. Wynika to z wzajemnego oddziaływania rodników bocznych monomerów. Takie połączenia dzielą się na kilka typów:
- pomiędzy rodnikami polarnymi tworzą się wiązania wodorowe;
- hydrofobowa– między niepolarnymi grupami R;
- elektrostatyczne siły przyciągania (wiązania jonowe) – pomiędzy grupami o przeciwnych ładunkach;
- mostki dwusiarczkowe między rodnikami cysteinowymi.
Ostatni rodzaj wiązania (–S=S-) to oddziaływanie kowalencyjne. Mostki dwusiarczkowe wzmacniają białka, ich struktura staje się trwalsza. Ale takie połączenia nie są wymagane. Na przykład w łańcuchu polipeptydowym może być bardzo mało cysteiny lub jej rodniki znajdują się w pobliżu i nie mogą tworzyć „mostu”.
Czwarty poziom organizacji
Nie wszystkie białka tworzą strukturę czwartorzędową. Strukturę białek na czwartym poziomie określa liczba łańcuchów polipeptydowych (protomerów). Są one połączone tymi samymi wiązaniami, co na poprzednim poziomie organizacji, z wyjątkiem mostków dwusiarczkowych. Cząsteczka składa się z kilku protomerów, z których każdy ma swoją specjalną (lub identyczną) strukturę trzeciorzędową.
Wszystkie poziomy organizacji określają funkcje, jakie będą pełnić powstałe białka. Struktura białek na pierwszym poziomie organizacji bardzo dokładnie determinuje ich dalszą rolę w komórce i organizmie jako całości.
Funkcje białkowe
Trudno sobie wyobrazić, jak ważna jest rola białek w aktywności komórek. Powyżej zbadaliśmy ich strukturę. Funkcje białek bezpośrednio od tego zależą.
Spełniając funkcję budowlaną (strukturalną), stanowią podstawę cytoplazmy każdej żywej komórki. Te polimery są głównym materiałem wszystkich błon komórkowych, gdysą skompleksowane z lipidami. Obejmuje to również podział komórki na przedziały, z których każdy ma swoje własne reakcje. Faktem jest, że każdy kompleks procesów komórkowych wymaga własnych warunków, szczególnie ważną rolę odgrywa pH podłoża. Białka budują cienkie przegrody, które dzielą komórkę na tak zwane przedziały. A samo zjawisko nazywa się kompartmentalizacją.
Funkcją katalityczną jest regulowanie wszystkich reakcji komórki. Wszystkie enzymy są albo prostymi, albo złożonymi białkami pochodzenia.
Każdy rodzaj ruchu organizmów (praca mięśni, ruch protoplazmy w komórce, migotanie rzęsek w pierwotniakach itp.) jest wykonywany przez białka. Struktura białek umożliwia im poruszanie się, tworzenie włókien i pierścieni.
Funkcja transportu polega na tym, że wiele substancji jest transportowanych przez błonę komórkową przez specjalne białka nośnikowe.
Hormonalna rola tych polimerów jest natychmiast jasna: wiele hormonów ma strukturę białek, na przykład insulina, oksytocyna.
Funkcja zapasowa jest określona przez fakt, że białka są w stanie tworzyć osady. Na przykład valgumina jaja, kazeina mleka, białka nasion roślin - przechowują dużą ilość składników odżywczych.
Wszystkie ścięgna, stawy, kości szkieletu, kopyta są zbudowane z białek, co prowadzi nas do ich kolejnej funkcji - podtrzymującej.
Cząsteczki białek to receptory, które przeprowadzają selektywne rozpoznawanie pewnych substancji. W tej roli szczególnie znane są glikoproteiny i lektyny.
Najważniejszeczynniki odpornościowe - przeciwciała i układ dopełniacza ze względu na pochodzenie są białkami. Na przykład proces krzepnięcia krwi opiera się na zmianach w białku fibrynogenu. Wewnętrzne ściany przełyku i żołądka wyłożone są ochronną warstwą białek śluzowych – licyn. Toksyny są również pochodzenia białkowego. Podstawą skóry chroniącej organizm zwierząt jest kolagen. Wszystkie te funkcje białka są ochronne.
Cóż, ostatnia funkcja jest regulacyjna. Istnieją białka kontrolujące pracę genomu. Oznacza to, że regulują transkrypcję i translację.
Bez względu na to, jak ważna jest rola białek, ich struktura jest od dawna odkrywana przez naukowców. A teraz odkrywają nowe sposoby wykorzystania tej wiedzy.
