Złożone białko, oprócz samego składnika białkowego, zawiera dodatkową grupę o innym charakterze (protetyczną). Jako ten składnik działają węglowodany, lipidy, metale, reszty kwasu fosforowego, kwasy nukleinowe. Z tego artykułu dowiesz się, czym różnią się białka proste od złożonych, na jakie typy dzielą się te substancje i jakie są ich cechy. Główną różnicą pomiędzy rozważanymi substancjami jest ich skład.
Białka złożone: definicja
Są to substancje dwuskładnikowe, które zawierają proste białko (łańcuchy peptydowe) i substancję niebiałkową (grupa protetyczna). W procesie ich hydrolizy powstają aminokwasy, część niebiałkowa i produkty rozpadu. Czym różnią się białka proste od złożonych? Te pierwsze składają się tylko z aminokwasów.
Klasyfikacja i charakterystyka złożonych białek
Te substancje są podzielone na typy w zależności od rodzaju dodatkowej grupy. Do złożonychbiałka obejmują:
- Glikoproteiny to białka, których cząsteczki zawierają resztę węglowodanową. Wśród nich wyróżnia się proteoglikany (składniki przestrzeni międzykomórkowej), które zawierają w swojej strukturze mukopolisacharydy. Glikoproteiny obejmują immunoglobuliny.
- Lipoproteiny zawierają składnik lipidowy. Należą do nich apolipoproteiny, które pełnią funkcję transportu lipidów.
- Metalloproteiny zawierają jony metali (miedzi, manganu, żelaza itp.) związane przez interakcję donor-akceptor. Ta grupa nie obejmuje białek hemu, do których należą związki pierścienia profirynowego z żelazem oraz związki o podobnej budowie (w szczególności chlorofil).
- Nukleoproteiny to białka, które mają niekowalencyjne wiązania z kwasami nukleinowymi (DNA, RNA). Należą do nich chromatyna, składnik chromosomów.
- 5. Fosfoproteiny, które obejmują kazeinę (złożone białko twarogowe), zawierają kowalencyjnie połączone reszty kwasu fosforowego.
Chromoproteiny łączy kolor komponentu protetycznego. Ta klasa obejmuje białka hemu, chlorofile i flawoproteiny
Cechy glikoprotein i proteoglikanów
Te białka są złożonymi substancjami. Proteoglikany zawierają dużą ilość węglowodanów (80-85%), w konwencjonalnych glikoproteinach ich zawartość to 15-20%. Kwasy uronowe są obecne tylko w cząsteczce proteoglikanu, a ich węglowodany charakteryzują się regularną budową z powtarzającymi się jednostkami. Jaka jest budowa i funkcja złożonych białek glikoproteinowych? Ich łańcuchy węglowodanowe składają się tylko z 15 ogniw i są nieregularne. Struktura. W strukturze glikoprotein połączenie węglowodanu ze składnikiem białkowym odbywa się zwykle poprzez reszty aminokwasowe, takie jak seryna lub aspargina.
Funkcje glikoprotein:
- Są one częścią ściany komórkowej bakterii, tkanki łącznej kości i chrząstki, otaczają włókna kolagenu i elastyny.
- Odgrywaj rolę ochronną. Na przykład przeciwciała, interferony, czynniki krzepnięcia krwi (protrombina, fibrynogen) mają taką strukturę.
- Są receptorami, które oddziałują z efektorem - małą cząsteczką niebiałkową. Ten ostatni, dołączając do białka, prowadzi do zmiany jego konformacji, co prowadzi do pewnej odpowiedzi wewnątrzkomórkowej.
- Wykonywanie czynności hormonalnych. Glikoproteiny obejmują hormony gonadotropowe, adrenokortykotropowe i stymulujące tarczycę.
- Transportują substancje we krwi i jony przez błonę komórkową (transferyna, transkortyna, albumina, Na+, K+ -ATPaza).
Enzymy glikoproteinowe obejmują cholinoesterazę i nukleazę.
Więcej o proteoglikanach
Zazwyczaj złożony proteoglikan białkowy zawiera w swojej strukturze duże łańcuchy węglowodanowe z powtarzającymi się resztami disacharydowymi, składające się z pewnego rodzaju kwasu uronowego i aminocukru. Łańcuchy oligo- lub polisacharydowe nazywane są glikanami. Te pierwsze zwykle zawierają 2-10 jednostek monomerycznych.
W zależności od budowy łańcuchów węglowodanowych rozróżnia się ich różne rodzaje, np. kwaśneheteropolisacharydy z dużą liczbą grup kwasowych lub glikozaminoglikanów, w tym grup aminowych. Te ostatnie obejmują:
- Kwas hialuronowy, który jest aktywnie wykorzystywany w kosmetologii.
- Heparyna, która zapobiega krzepnięciu krwi.
- Siarczany keratanu są składnikami chrząstki i rogówki.
- Siarczany chondroityny są częścią chrząstki i mazi stawowej.
Te polimery są składnikami proteoglikanów, które wypełniają przestrzeń międzykomórkową, zatrzymują wodę, smarują ruchome części stawów i są ich składnikami strukturalnymi. Hydrofilowość (dobra rozpuszczalność w wodzie) proteoglikanów pozwala im tworzyć barierę dla dużych cząsteczek i mikroorganizmów w przestrzeni międzykomórkowej. Z ich pomocą powstaje galaretowata macierz, w której zanurzone są włókna innych ważnych białek, np. kolagenu. Jego pasma w podłożu proteoglikanu mają kształt drzewa.
Cechy i rodzaje lipoprotein
Złożona lipoproteina białkowa ma dobrze zdefiniowaną podwójną naturę hydrofilową i hydrofobową. Rdzeń cząsteczki (część hydrofobowa) tworzą niepolarne estry cholesterolu i triacyloglicerydy.
Na zewnątrz w strefie hydrofilowej znajdują się części białkowe, fosfolipidy, cholesterol. Istnieje kilka rodzajów białek lipoproteinowych w zależności od ich budowy.
Główne klasy lipoprotein:
- Białko złożone o wysokiej gęstości (HDL, α-lipoproteiny). Przenosi cholesterol do wątroby i tkanek obwodowych.
- Niska gęstość (LDL, β-lipoproteiny). Opróczcholesterol jest transportowany przez triacyloglicerydy i fosfolipidy.
- Bardzo niska gęstość (VLDL, pre-β-lipoproteiny). Wykonaj funkcję podobną do LDL.
- Chylomikrony (XM). Transportują kwasy tłuszczowe i cholesterol z jelit po spożyciu pokarmu.
Taka patologia naczyniowa jak miażdżyca występuje w wyniku nieprawidłowego stosunku różnych typów lipoprotein we krwi. Zgodnie z charakterystyką składu można zidentyfikować kilka trendów w strukturze fosfolipidów (od HDL do chylomikronów): spadek udziału białka (z 80 do 10%) i fosfolipidów, wzrost procentu triacyloglicerydów (od 20 do 90%).
Wśród metaloprotein jest wiele ważnych enzymów
Metalloproteina może zawierać jony kilku metali. Ich obecność wpływa na orientację substratu w aktywnym (katalitycznym) miejscu enzymu. Jony metali są zlokalizowane w centrum aktywnym i odgrywają ważną rolę w reakcji katalitycznej. Często jon działa jako akceptor elektronów.
Przykłady metali zawartych w strukturze metaloprotein enzymatycznych:
- Miedź wchodzi w skład oksydazy cytochromowej, która wraz z hemem zawiera jon tego metalu. Enzym bierze udział w tworzeniu ATP podczas działania łańcucha oddechowego.
- Żelazo zawiera enzymy, takie jak ferrytyna, która pełni funkcję osadzania żelaza w komórce; transferyna - nośnik żelaza we krwi; katalaza jest odpowiedzialna za reakcję neutralizacji nadtlenku wodoru.
- Cynk jest metalem charakterystycznym dladehydrogenaza alkoholowa zaangażowana w utlenianie alkoholi etylowych i podobnych; dehydrogenaza mleczanowa – enzym w metabolizmie kwasu mlekowego; anhydraza węglanowa katalizująca tworzenie kwasu węglowego z CO2 i H2O; fosfataza alkaliczna, która dokonuje hydrolitycznego rozszczepienia estrów kwasu fosforowego różnymi związkami; α2-makroglobulina to przeciwproteazowe białko krwi.
- Selen jest częścią tyreoperoksydazy, która bierze udział w tworzeniu hormonów tarczycy; peroksydaza glutationowa, która pełni funkcję antyoksydacyjną.
- Wapń jest charakterystyczny dla struktury α-amylazy, enzymu odpowiedzialnego za hydrolityczny rozkład skrobi.
Fosfoproteiny
Co jest zawarte w kompleksowych białkach fosfoprotein? Kategoria ta charakteryzuje się obecnością grupy fosforanowej, która jest związana z częścią białkową poprzez aminokwasy z grupą hydroksylową (tyrozyna, seryna lub treonina). Jaka jest funkcja kwasu fosforowego w strukturze białka? Zmienia strukturę cząsteczki, nadaje jej ładunek, zwiększa rozpuszczalność, wpływa na właściwości białka. Przykładami fosfoprotein są kazeina mleka i albumina jaja, ale enzymy należą głównie do tej kategorii białek złożonych.
Grupa fosforanowa odgrywa ważną rolę funkcjonalną, ponieważ wiele białek nie jest z nią na stałe związanych. W komórce nieustannie zachodzą procesy fosforylacji i defosforylacji. W efekcie następuje regulacja pracy białek. Na przykład, jeśli histony są białkami połączonymi z kwasami nukleinowymi, przechodządo stanu ufosforylowanego, wówczas wzrasta aktywność genomu (materiału genetycznego). Aktywność takich enzymów jak syntaza glikogenu i fosforylaza glikogenu zależy od fosforylacji.
Nukleoproteiny
Nukleoproteiny to białka połączone z kwasami nukleinowymi. Są integralną częścią przechowywania i regulacji materiału genetycznego, pracy rybosomów pełniących funkcję syntezy białek. Najprostsze formy życia wirusów można nazwać rybo- i deoksyrybonukleoproteinami, ponieważ składają się z materiału genetycznego i białek.
Jak oddziałują kwas dezoksyrybonukleinowy (DNA) i histony? W chromatynie rozróżnia się 2 rodzaje białek związanych z DNA (histonowe i niehistonowe). Te pierwsze są zaangażowane w początkowy etap kompaktowania DNA. Cząsteczka kwasu nukleinowego owija się wokół białek, tworząc nukleosomy. Powstała nić jest podobna do koralików, tworzą strukturę superskręconą (włókno chromatyny) i supercoil (chromonema międzyfazowa). Dzięki działaniu białek histonowych i białek o wyższym poziomie uzyskuje się tysiąckrotną redukcję wymiaru DNA. Wystarczy porównać wielkość chromosomów i długość kwasu nukleinowego, aby ocenić znaczenie białek (odpowiednio 6-9 cm i 10-6 µm).
Co to są chromoproteiny
Chromoproteiny zawierają bardzo zróżnicowane grupy, które łączy tylko jedno – obecność koloru w elemencie protetycznym. Złożone białka tej kategorii dzielą się na: hemoproteiny (zawierają hem w strukturze), białka siatkówki (witamina A), flawoproteiny (witamina B2),białka kobamidowe (witamina B12).
Hemoproteiny są klasyfikowane według ich funkcji na nieenzymatyczne (białko hemoglobiny i mioglobiny) i enzymy (cytochromy, katalaza, peroksydaza).
Flavoproteiny zawierają jako składnik protetyczny pochodne mononukleotydu flawiny (FMN) witaminy B2 lub dinukleotydu flawinoadeninowego (FAD). Enzymy te biorą również udział w przemianach redoks. Należą do nich oksydoreduktazy.
Co to są cytochromy?
Jak opisano powyżej, hem składa się z porfiryny. Jego struktura obejmuje 4 pierścienie pirolu i żelazo. Specjalna grupa enzymów hemowych - cytochromy, różniąca się składem aminokwasów i liczbą łańcuchów peptydowych, specjalizuje się w przeprowadzaniu reakcji redoks, które zapewniają przenoszenie elektronów w łańcuchu oddechowym. Enzymy te biorą udział w utlenianiu mikrosomalnym – początkowych reakcjach biotransformacji ksenobiotyków, prowadzących do ich neutralizacji i wymiany wielu substancji egzogennych i egzogennych, np. steroidów, nasyconych kwasów tłuszczowych.
Wpływ grupy protetycznej
Grupa protetyczna, która jest częścią złożonych białek, wpływa na jej właściwości: zmienia jej ładunek, rozpuszczalność, termoplastyczność. Taki efekt mają na przykład reszty kwasu fosforowego lub monosacharydy. Część węglowodanowa zawarta w składzie złożonego białka chroni je przed proteolizą (zniszczeniem w wyniku procesu hydrolizy), wpływa na przenikanie cząsteczek przez komórkębłony, ich wydzielanie i sortowanie. Fragment lipidowy umożliwia tworzenie kanałów białkowych do transportu związków słabo rozpuszczalnych w wodzie (hydrofobowych).
Struktura i funkcje złożonych białek są całkowicie zależne od grupy protetycznej. Na przykład hem zawierający żelazo w hemoglobinie wiąże tlen i dwutlenek węgla. Dzięki nukleoproteinom powstającym w wyniku interakcji histonów, protamin z DNA lub RNA, materiał genetyczny jest chroniony, przechowywany w sposób zwarty, a RNA jest wiązane podczas syntezy białek. Nukleoproteiny to stabilne kompleksy białek i kwasów nukleinowych.
Wniosek
W ten sposób złożone białka pełnią wiele funkcji w organizmie. Dlatego spożycie makro- i mikroelementów jest tak ważne dla zachowania zdrowia. Metale są częścią wielu enzymów. Znając biochemię, charakterystykę swojego zdrowia oraz stan ekologiczny miejsca zamieszkania, możesz dostosować własną dietę. Na przykład przydziel terytoria charakteryzujące się deficytem dowolnego elementu. Jego dodatkowe wprowadzenie do diety w postaci suplementów pozwala uzupełnić niedobory.
