Słowo „enzym” ma łacińskie korzenie. W tłumaczeniu oznacza to „zakwas”. W języku angielskim stosuje się pojęcie „enzym”, wywodzące się z greckiego terminu, oznaczającego to samo. Enzymy to wyspecjalizowane białka. Powstają w komórkach i mają zdolność przyspieszania przebiegu procesów biochemicznych. Innymi słowy, działają jak katalizatory biologiczne. Zastanówmy się dalej, na czym polega specyfika działania enzymów. Rodzaje specyfiki zostaną również opisane w artykule.
Charakterystyka ogólna
Przejawem aktywności katalitycznej niektórych enzymów jest obecność szeregu związków niebiałkowych. Nazywane są kofaktorami. Dzielą się na 2 grupy: jony metali i szereg substancji nieorganicznych, a także koenzymy (związki organiczne).
Mechanizm Aktywności
Ze względu na swoją chemiczną naturę enzymy należą do grupy białek. Jednak w przeciwieństwie do tych ostatnich, rozważane elementy zawierają miejsce aktywne. Jest to unikalny kompleks grup funkcyjnych reszt aminokwasowych. Są one ściśle zorientowane w przestrzeni ze względu na trzeciorzędową lub czwartorzędową strukturę enzymu. Aktywnycentrum to izolowane miejsca katalityczne i substratowe. To ostatnie decyduje o specyfice enzymów. Substrat to substancja, na którą działa białko. Wcześniej uważano, że ich interakcja odbywa się na zasadzie „klucza do zamku”. Innymi słowy, miejsce aktywne musi wyraźnie odpowiadać podłożu. Obecnie dominuje inna hipoteza. Uważa się, że początkowo nie ma dokładnej korespondencji, ale pojawia się ona w trakcie interakcji substancji. Druga – katalityczna – strona wpływa na specyfikę działania. Innymi słowy, określa charakter przyspieszonej reakcji.
Budynek
Wszystkie enzymy są podzielone na jedno- i dwuskładnikowe. Te pierwsze mają budowę zbliżoną do budowy prostych białek. Zawierają tylko aminokwasy. Druga grupa - białka - obejmuje części białkowe i niebiałkowe. Ostatni to koenzym, pierwszy to apoenzym. Ten ostatni determinuje specyficzność substratową enzymu. Oznacza to, że pełni funkcję miejsca podłoża w aktywnym centrum. Koenzym działa zatem jako region katalityczny. Wiąże się to ze specyfiką działania. Witaminy, metale i inne związki o niskiej masie cząsteczkowej mogą działać jako koenzymy.
Kataliza
Wystąpienie jakiejkolwiek reakcji chemicznej wiąże się ze zderzeniem cząsteczek substancji wchodzących w interakcje. Ich ruch w układzie jest determinowany obecnością potencjalnej energii swobodnej. W przypadku reakcji chemicznej konieczne jest przejście cząsteczekstan: schorzenie. Innymi słowy, muszą mieć wystarczającą siłę, aby przejść przez barierę energetyczną. Reprezentuje minimalną ilość energii, aby wszystkie cząsteczki były reaktywne. Wszystkie katalizatory, w tym enzymy, są w stanie obniżyć barierę energetyczną. Przyczynia się to do przyspieszonego przebiegu reakcji.
Jaka jest specyfika enzymów?
Ta zdolność wyraża się przyspieszeniem tylko określonej reakcji. Enzymy mogą działać na tym samym podłożu. Jednak każdy z nich przyspieszy tylko określoną reakcję. Swoistość reaktywną enzymu można prześledzić na przykładzie kompleksu dehydrogenazy pirogronianowej. Zawiera białka wpływające na PVK. Główne z nich to: dehydrogenaza pirogronianowa, dekarboksylaza pirogronianowa, acetylotransferaza. Sama reakcja nazywana jest dekarboksylacją oksydacyjną PVC. Jego produktem jest aktywny kwas octowy.
Klasyfikacja
Istnieją następujące rodzaje specyficzności enzymów:
- Stereochemiczny. Wyraża się w zdolności substancji do wpływania na jeden z możliwych stereoizomerów substratu. Na przykład hydrotaza fumaranowa może oddziaływać na fumaran. Nie wpływa jednak na izomer cis – kwas maleinowy.
- Absolut. Specyfika enzymów tego typu wyraża się w zdolności substancji do oddziaływania tylko na określony substrat. Na przykład sacharaza reaguje wyłącznie z sacharozą, arginaza z argininą i tak dalej.
- Względny. Specyfika enzymów w tymprzypadek wyraża się w zdolności substancji do wpływania na grupę podłoży, które mają wiązanie tego samego typu. Na przykład alfa-amylaza reaguje z glikogenem i skrobią. Posiadają wiązanie typu glikozydowego. Trypsyna, pepsyna, chymotrypsyna wpływają na wiele białek z grupy peptydów.
Temperatura
Enzymy mają specyficzność w określonych warunkach. Dla większości z nich optymalna jest temperatura + 35 … + 45 stopni. Gdy substancja zostanie umieszczona w warunkach o niższych dawkach, jej aktywność zmniejszy się. Ten stan nazywa się odwracalną inaktywacją. Gdy temperatura wzrośnie, jego zdolności zostaną przywrócone. Warto powiedzieć, że w przypadku umieszczenia w warunkach, w których t jest wyższe niż wskazane wartości, nastąpi również inaktywacja. Jednak w tym przypadku będzie to nieodwracalne, ponieważ nie zostanie przywrócone, gdy temperatura spadnie. Wynika to z denaturacji cząsteczki.
Wpływ pH
Ładunek cząsteczki zależy od kwasowości. W związku z tym pH wpływa na aktywność miejsca aktywnego i specyficzność enzymu. Optymalny wskaźnik kwasowości dla każdej substancji jest inny. Jednak w większości przypadków jest to 4-7. Na przykład dla alfa-amylazy śliny optymalna kwasowość wynosi 6,8. Tymczasem istnieje szereg wyjątków. Na przykład optymalna kwasowość pepsyny wynosi 1,5-2,0, chymotrypsyna i trypsyna 8-9.
Koncentracja
Im więcej enzymu, tym większa szybkość reakcji. Podobnymożna również wyciągnąć wniosek dotyczący stężenia podłoża. Jednak zawartość nasycenia celu jest określana teoretycznie dla każdej substancji. Dzięki niemu wszystkie aktywne centra zostaną zajęte przez dostępne podłoże. W takim przypadku swoistość enzymu będzie maksymalna, niezależnie od późniejszego dodania celów.
Substancje prawne
Można je podzielić na inhibitory i aktywatory. Obie te kategorie dzielą się na niespecyficzne i specyficzne. Ten ostatni rodzaj aktywatorów obejmuje sole żółciowe (dla lipazy w trzustce), jony chlorkowe (dla alfa-amylazy), kwas solny (dla pepsyny). Niespecyficzne aktywatory to jony magnezu, które wpływają na kinazy i fosfatazy, a specyficzne inhibitory to końcowe peptydy proenzymów. Te ostatnie to nieaktywne formy substancji. Są one aktywowane po rozszczepieniu końcowych peptydów. Ich specyficzne typy odpowiadają każdemu indywidualnemu proenzymowi. Na przykład w postaci nieaktywnej trypsyna jest wytwarzana w postaci trypsynogenu. Jej centrum aktywne zamyka końcowy heksapeptyd, który jest specyficznym inhibitorem. W procesie aktywacji zostaje oddzielony. W rezultacie miejsce aktywne trypsyny zostaje otwarte. Inhibitory niespecyficzne to sole metali ciężkich. Na przykład siarczan miedzi. Prowokują denaturację związków.
Wstrzymanie
Może być konkurencyjny. Zjawisko to wyraża się w pojawieniu się podobieństwa strukturalnego między inhibitorem a podłożem. Oni sąwejść w walkę o komunikację z aktywnym centrum. Jeśli zawartość inhibitora jest wyższa niż zawartość substratu, powstaje złożony inhibitor enzymu. Po dodaniu substancji docelowej stosunek ulegnie zmianie. W rezultacie inhibitor zostanie wypchnięty. Na przykład bursztynian działa jako substrat dla dehydrogenazy bursztynianowej. Inhibitorami są szczawiooctan lub malonian. Za produkty reakcji uważa się wpływy konkurencyjne. Często są podobne do podłoży. Na przykład w przypadku glukozo-6-fosforanu produktem jest glukoza. Podłożem będzie glukozo-6-fosforan. Inhibicja niekonkurencyjna nie oznacza podobieństwa strukturalnego między substancjami. Zarówno inhibitor, jak i substrat mogą jednocześnie wiązać się z enzymem. W takim przypadku powstaje nowy związek. Jest złożonym inhibitorem substratów enzymatycznych. Podczas interakcji aktywne centrum jest blokowane. Wynika to z wiązania inhibitora z miejscem katalitycznym AC. Przykładem jest oksydaza cytochromowa. Dla tego enzymu tlen pełni rolę substratu. Sole kwasu cyjanowodorowego są inhibitorami oksydazy cytochromowej.
Regulacja allosteryczna
W niektórych przypadkach, oprócz aktywnego centrum, które determinuje specyficzność enzymu, istnieje jeszcze jedno powiązanie. Jest składnikiem allosterycznym. Jeśli zwiąże się z nim aktywator o tej samej nazwie, wydajność enzymu wzrasta. Jeżeli inhibitor wchodzi w reakcję z centrum allosterycznym, wówczas aktywność substancji odpowiednio spada. Na przykład cyklaza adenylanowa icyklaza guanylowa to enzymy z regulacją typu allosterycznego.
