Białka (polipeptydy, białka) to substancje wielkocząsteczkowe, które zawierają alfa-aminokwasy połączone wiązaniem peptydowym. Skład białek w żywych organizmach określa kod genetyczny. Z reguły do syntezy wykorzystuje się zestaw 20 standardowych aminokwasów.
Klasyfikacja białek
Separacja białek odbywa się według różnych kryteriów:
- Kształt cząsteczki.
- Skład.
- Funkcje.
Według ostatniego kryterium, białka są klasyfikowane:
- Na strukturalnym.
- Pożywne i oszczędne.
- Transport.
- Wykonawcy.
Białka strukturalne
Należą do nich elastyna, kolagen, keratyna, fibroina. Polipeptydy strukturalne biorą udział w tworzeniu błon komórkowych. Mogą tworzyć kanały lub wykonywać w nich inne funkcje.
Pożywne białka magazynujące
Polipeptydem odżywczym jest kazeina. Dzięki temu rosnący organizm jest zaopatrywany w wapń, fosfor iaminokwasy.
Białka rezerwowe to nasiona roślin uprawnych, białko jaja. Są spożywane w fazie rozwojowej zarodków. W ludzkim ciele, podobnie jak u zwierząt, białka nie są przechowywane w rezerwie. Muszą być regularnie pozyskiwane z pożywieniem, w przeciwnym razie prawdopodobny jest rozwój dystrofii.
Polipeptydy transportowe
Hemoglobina jest klasycznym przykładem takich białek. Inne polipeptydy zaangażowane w ruch hormonów, lipidów i innych substancji również znajdują się we krwi.
Błony komórkowe zawierają białka, które mają zdolność transportu jonów, aminokwasów, glukozy i innych związków przez błonę komórkową.
Białka kurczliwe
Funkcje tych polipeptydów są związane z pracą włókien mięśniowych. Ponadto zapewniają ruch rzęsek i wici u pierwotniaków. Białka kurczliwe pełnią funkcję transportu organelli wewnątrz komórki. Dzięki ich obecności zapewniona jest zmiana form komórkowych.
Przykładami białek kurczliwych są miozyna i aktyna. Warto powiedzieć, że te polipeptydy znajdują się nie tylko w komórkach włókien mięśniowych. Białka kurczliwe wykonują swoje zadania w prawie wszystkich tkankach zwierzęcych.
Funkcje
Pojedynczy polipeptyd, tropomiozyna, znajduje się w komórkach. Jego polimerem jest kurczliwe białko mięśniowe miozyna. Tworzy kompleks z aktyną.
Białka kurczliwe mięśni nie rozpuszczają się w wodzie.
Szybkość syntezy polipeptydów
Jest regulowany przez tarczycę ihormony steroidowe. Wnikając do komórki, wiążą się ze specyficznymi receptorami. Utworzony kompleks wnika do jądra komórkowego i wiąże się z chromatyną. Zwiększa to szybkość syntezy polipeptydów na poziomie genów.
Aktywne geny zapewniają zwiększoną syntezę niektórych RNA. Opuszcza jądro, trafia do rybosomów i aktywuje syntezę nowych białek strukturalnych lub kurczliwych, enzymów lub hormonów. To jest anaboliczny efekt genów.
Tymczasem synteza białek w komórkach jest raczej powolnym procesem. Wymaga wysokich kosztów energii i tworzywa sztucznego. W związku z tym hormony nie są w stanie szybko kontrolować metabolizmu. Ich kluczowym zadaniem jest regulowanie wzrostu, różnicowania i rozwoju komórek w organizmie.
Skurcz mięśni
Jest to doskonały przykład kurczliwej funkcji białek. W trakcie badań stwierdzono, że podstawą skurczu mięśni jest zmiana właściwości fizycznych polipeptydu.
Funkcja skurczowa jest wykonywana przez białko aktomiozyny, które oddziałuje z kwasem adenozynotrifosforowym. Temu połączeniu towarzyszy skurcz miofibryli. Taką interakcję można zaobserwować poza ciałem.
Na przykład, jeśli namoczone w wodzie (zmacerowane) włókna mięśniowe, pozbawione pobudliwości, zostaną poddane działaniu roztworu trifosforanu adenozyny, rozpocznie się ich ostry skurcz, podobny do skurczu mięśni żywych. To doświadczenie ma ogromne znaczenie praktyczne. Udowadnia, żeSkurcz mięśni wymaga reakcji chemicznej białek kurczliwych z substancją wysokoenergetyczną.
Działanie witaminy E
Z jednej strony jest to główny przeciwutleniacz wewnątrzkomórkowy. Witamina E chroni tłuszcze i inne łatwo utleniające się związki przed utlenianiem. Jednocześnie pełni rolę nośnika elektronów i uczestniczy w reakcjach redoks, które są związane z magazynowaniem uwolnionej energii.
Niedobór witaminy E powoduje atrofię tkanki mięśniowej: zawartość kurczliwego białka miozyny jest znacznie zmniejszona i zostaje zastąpiona kolagenem, polipeptydem obojętnym.
Swoistość miozyny
Jest uważany za jedno z kluczowych białek kurczliwych. Stanowi około 55% całkowitej zawartości polipeptydów w tkance mięśniowej.
Filamenty (grube włókna) miofibryli są wykonane z miozyny. Cząsteczka zawiera długą fibrylarną część o strukturze podwójnej helisy oraz główki (struktury kuliste). Miozyna zawiera 6 podjednostek: 2 ciężkie i 4 lekkie łańcuchy zlokalizowane w części kulistej.
Głównym zadaniem regionu fibrylarnego jest zdolność do tworzenia wiązek włókien miozyny lub grubych protofibryli.
Na głowach znajduje się aktywne miejsce ATPazy i centrum wiązania aktyny. Zapewnia to hydrolizę ATP i wiązanie do filamentów aktynowych.
Odmiany
Podtypy aktyny i miozyny to:
- Dynein z wici i rzęsekpierwotniaki.
- Spektryna w błonach erytrocytów.
- Neurostenina błon perysynaptycznych.
Polipeptydy bakteryjne odpowiedzialne za przemieszczanie się różnych substancji w gradiencie stężeń można również przypisać różnym odmianom aktyny i miozyny. Ten proces jest również nazywany chemotaksją.
Rola kwasu adenozynotrifosforowego
Jeśli umieścisz filamenty aktomiozyny w roztworze kwasu, dodasz jony potasu i magnezu, zobaczysz, że są skrócone. W tym przypadku obserwuje się rozkład ATP. Zjawisko to wskazuje, że rozpad kwasu adenozynotrójfosforowego ma pewien związek ze zmianą właściwości fizykochemicznych białka kurczliwego, a w konsekwencji z pracą mięśni. Zjawisko to zostało po raz pierwszy zidentyfikowane przez Szent-Gyorgyi i Engelhardta.
Synteza i rozkład ATP są niezbędne w procesie przekształcania energii chemicznej w energię mechaniczną. Podczas rozpadu glikogenu, któremu towarzyszy produkcja kwasu mlekowego, jak przy defosforylacji kwasów adenozynotrójfosforowego i kreatynofosforowego, udział tlenu nie jest wymagany. To wyjaśnia zdolność izolowanego mięśnia do funkcjonowania w warunkach beztlenowych.
Kwas mlekowy i produkty powstałe podczas rozpadu kwasów adenozynotrójfosforowych i kreatynofosforowych gromadzą się we włóknach mięśniowych zmęczonych pracą w środowisku beztlenowym. W rezultacie wyczerpują się zapasy substancji, podczas których rozszczepianie uwalnia się niezbędną energię. Jeśli zmęczony mięsień zostanie umieszczony w środowisku zawierającym tlen, to:konsumować. Część kwasu mlekowego zacznie się utleniać. W rezultacie powstaje woda i dwutlenek węgla. Uwolniona energia zostanie wykorzystana do resyntezy kwasu fosforowego kreatyny, adenozynotrójfosforowego oraz glikogenu z produktów rozpadu. Dzięki temu mięsień ponownie nabierze zdolności do pracy.
Mięśnie szkieletowe
Indywidualne właściwości polipeptydów można wyjaśnić jedynie na przykładzie ich funkcji, czyli ich wkładu w złożone działania. Wśród nielicznych struktur, dla których ustalono korelację między funkcją białka i narządów, na szczególną uwagę zasługują mięśnie szkieletowe.
Jej komórka jest aktywowana przez impulsy nerwowe (sygnały kierowane przez błonę). Molekularnie skurcz opiera się na cyklicznym cyklu mostków poprzecznych poprzez okresowe interakcje między aktyną, miozyną i Mg-ATP. Białka wiążące wapń i jony Ca działają jako mediatory między efektorami a sygnałami nerwowymi.
Mediacja ogranicza szybkość reakcji na impulsy „włącz/wyłącz” i zapobiega spontanicznym skurczom. Jednocześnie niektóre oscylacje (fluktuacje) włókien mięśniowych koła zamachowego skrzydlatych owadów są kontrolowane nie przez jony lub podobne związki niskocząsteczkowe, ale bezpośrednio przez białka kurczliwe. Dzięki temu możliwe są bardzo szybkie skurcze, które po aktywacji postępują same.
Właściwości ciekłokrystaliczne polipeptydów
Podczas skracania włókien mięśniowychokres sieci utworzonej przez protofibryle zmienia się. Kiedy sieć cienkich włókien wnika w strukturę grubych elementów, symetrię tetragonalną zastępuje symetria heksagonalna. Zjawisko to można uznać za przejście polimorficzne w układzie ciekłokrystalicznym.
Cechy procesów mechanochemicznych
Sprowadzają się do przekształcenia energii chemicznej w energię mechaniczną. Aktywność ATP-azy w błonach komórkowych mitochondriów jest podobna do działania układu jozynowego mięśni szkieletowych. Cechą wspólną są również ich właściwości mechanochemiczne: zmniejszają się pod wpływem ATP.
W konsekwencji białko kurczliwe musi być obecne w błonach mitochondrialnych. I naprawdę tam jest. Ustalono, że polipeptydy kurczliwe biorą udział w mechanochemii mitochondriów. Jednak okazało się również, że fosfatydyloinozytol (lipid błonowy) również odgrywa znaczącą rolę w tych procesach.
Dodatkowe
Cząsteczka białka miozyny nie tylko przyczynia się do skurczu różnych mięśni, ale może również uczestniczyć w innych procesach wewnątrzkomórkowych. Dotyczy to w szczególności ruchu organelli, przyłączania włókien aktynowych do błon, tworzenia i funkcjonowania cytoszkieletu itp. Prawie zawsze cząsteczka oddziałuje w taki czy inny sposób z aktyną, która jest drugim kluczowym kurczliwością białko.
Udowodniono, że cząsteczki aktomiozyny mogą zmieniać długość pod wpływem energii chemicznej uwalnianej, gdy reszta kwasu fosforowego jest odcinana od ATP. Innymi słowy, ten procespowoduje skurcze mięśni.
System ATP działa zatem jak rodzaj akumulatora energii chemicznej. W razie potrzeby zamienia się bezpośrednio w mechaniczną poprzez aktomiozynę. Jednocześnie nie ma pośredniego etapu charakterystycznego dla procesów interakcji innych pierwiastków - przejścia do energii cieplnej.
