Większość enzymów do realizacji aktywności katalitycznej potrzebuje elementów pomocniczych – kofaktorów. Substancje te nie mają charakteru białkowego i nie zawsze stanowią strukturalną część cząsteczki enzymu. Funkcjonalny kompleks białka i kofaktora nazywany jest holoenzymem, a tylko część białkowa nazywana jest apoenzymem. Kofaktor, który jest na stałe częścią enzymu i jest z nim połączony wiązaniami kowalencyjnymi, nazywany jest grupą protetyczną.
W szerszym znaczeniu kofaktor to dodatkowa grupa w każdym złożonym białku, która utrzymuje je w stanie funkcjonalnym. W białkach enzymatycznych kofaktory mogą być bezpośrednio zaangażowane w reakcję katalizy.
Charakterystyka i rodzaje kofaktorów
Kofaktory to substancje o niskiej masie cząsteczkowej, które są chemicznie podzielone na 2 duże grupy:
- jony metali dwuwartościowych (cynk, magnez,potas, miedź, mangan, żelazo itp.);
- koenzymy - organiczne związki niebiałkowe.
Z kolei koenzymy dzielą się na witaminy wraz z ich pochodnymi i związkami o charakterze niewitaminowym. Te ostatnie obejmują:
- UDP-glukoza;
- nukleotydy;
- metaloporfiryny;
- FAD, OVER+, NADP+;
- glutation;
- ubichinon;
- S-adenozylometionina.
Kofaktory mogą tworzyć zarówno silne wiązania kowalencyjne, jak i słabe wiązania z enzymami. Niektóre grupy oddziałują z częścią polipeptydową tak silnie, że trudno jest je oddzielić nawet chemicznie.
Trudności w zdefiniowaniu pojęć „kofaktor” i „koenzym”
W wąskim sensie kofaktory to jony metali, a koenzymy to grupy o charakterze organicznym. Jeśli rozważymy te elementy z punktu widzenia ich znaczenia funkcjonalnego, to kofaktor nie uczestniczy w reakcji katalizy, a zatem nie jest koenzymem. W interpretacji uogólnionej koenzym jest szczególnym przypadkiem kofaktora.
Tak wiele interpretacji wynika z faktu, że we współczesnej biochemii terminy te są pojęciami niejednoznacznymi, które nie mają uniwersalnej definicji.
Biologiczna rola kofaktorów
Kofaktory enzymatyczne mogą pełnić różne funkcje, w tym:
- udział w tworzeniu i stabilizacji konformacji trzeciorzędowych i czwartorzędowych;
- stabilizacja podłoża lub centrum katalitycznego, zapewniającakomplementarność między nimi;
- udział w katalizie jako dodatkowy substrat;
- regulacja aktywności enzymatycznej;
- udział w reakcjach redoks.
Niezależnie od mechanizmu działania i chemicznej natury kofaktora, pod jego nieobecność enzym nie może wykonywać aktywności katalitycznej. Istnieje jednak niewielka grupa enzymów, których funkcjonowanie nie jest związane z kofaktorami.
