Enzymy to globularne białka, które wspomagają przebieg wszystkich procesów komórkowych. Jak wszystkie katalizatory, nie mogą odwrócić reakcji, ale służą do jej przyspieszenia.
Lokalizacja enzymów w komórce
Wewnątrz komórki poszczególne enzymy są zwykle zawarte i działają w ściśle określonych organellach. Lokalizacja enzymów jest bezpośrednio związana z funkcją, jaką zwykle pełni ta część komórki.
Prawie wszystkie enzymy glikolizy znajdują się w cytoplazmie. Enzymy cyklu kwasów trikarboksylowych znajdują się w macierzy mitochondrialnej. Substancje czynne hydrolizy zawarte są w lizosomach.
Poszczególne tkanki i narządy zwierząt i roślin różnią się nie tylko zestawem enzymów, ale także ich aktywnością. Ta cecha tkanek jest wykorzystywana w klinice w diagnostyce niektórych chorób.
Istnieją również związane z wiekiem cechy aktywności i zestawu enzymów w tkankach. Najwyraźniej są one widoczne podczas rozwoju embrionalnego podczas różnicowania tkanek.
Nomenklatura enzymów
Istnieje kilka systemów nazewnictwa, z których każdy w różnym stopniu uwzględnia właściwości enzymów.
- Trywialne. Nazwy substancji podane są losowo. Na przykład pepsyna (pepsyna - "trawienie", grecki) i trypsyna (tripsis - "cienka", grecki)
- Racjonalne. Nazwa enzymu składa się z substratu i końcówki „-aza”. Na przykład amylaza przyspiesza hydrolizę skrobi (amylo – „skrobia”, gr.).
- Moskwa. Została przyjęta w 1961 roku przez Międzynarodową Komisję Nomenklatury Enzymów na V Międzynarodowym Kongresie Biochemii. Nazwa substancji składa się z substratu i reakcji katalizowanej (przyspieszonej) przez enzym. Jeżeli funkcją enzymów jest przenoszenie grupy atomów z jednej cząsteczki (substratu) na drugą (akceptor), nazwa katalizatora zawiera nazwę chemiczną akceptora. Na przykład w reakcji przeniesienia grupy aminowej z alaniny do kwasu 2-hydroksyglutarowego bierze udział enzym aminotransferaza alanina:2-oksoglutaran. Nazwa odzwierciedla:
- podłoże - alanina;
- akceptor - kwas 2-oksoglutarowy;
- grupa aminowa jest przenoszona w reakcji.
Międzynarodowa Komisja opracowała listę wszystkich znanych enzymów, która jest stale aktualizowana. Wynika to z odkrycia nowych substancji.
Klasyfikacja enzymów
Istnieją dwa sposoby podziału enzymów na grupy. Pierwsza oferuje dwie klasy tych substancji:
- proste - składa się tylko z białka;
- kompleks - zawiera część białkową (apoenzym) i część niebiałkową zwaną koenzymem.
Do części niebiałkowejzłożony enzym może zawierać witaminy. Interakcja z innymi substancjami odbywa się poprzez centrum aktywne. Cała cząsteczka enzymu nie bierze udziału w procesie.
Właściwości enzymów, podobnie jak innych białek, zależą od ich struktury. W zależności od tego katalizatory przyspieszają tylko swoje reakcje.
Druga metoda klasyfikacji dzieli substancje według funkcji enzymów. Rezultatem jest sześć klas:
- oksydoreduktaza;
- transferazy;
- hydrolazy;
- izomeraza;
- liases;
- ligazy.
Są to ogólnie przyjęte grupy, różnią się one nie tylko rodzajem reakcji, które regulują zawarte w nich enzymy. Substancje z różnych grup mają różne struktury. A zatem funkcje enzymów w komórce nie mogą być takie same.
Oksydoreduktazy - redoks
Główną funkcją enzymów z pierwszej grupy jest przyspieszenie reakcji redoks. Cecha charakterystyczna: zdolność do tworzenia łańcuchów enzymów oksydacyjnych, w których elektrony lub atomy wodoru są przenoszone z pierwszego substratu na końcowy akceptor. Substancje te są rozdzielane według zasady pracy lub miejsca pracy w reakcji.
- Dehydrogenazy tlenowe (oksydazy) przyspieszają przenoszenie elektronów lub protonów bezpośrednio na atomy tlenu. Beztlenowce wykonują te same czynności, ale w reakcjach przebiegających bez przenoszenia elektronów lub atomów wodoru na atomy tlenu.
- Podstawowydehydrogenazy katalizują proces usuwania atomów wodoru z utlenionej substancji (podłoża podstawowego). Wtórne - przyspieszają usuwanie atomów wodoru z drugorzędowego podłoża, uzyskano je przy użyciu dehydrogenazy pierwotnej.
Kolejna cecha: będąc dwuskładnikowymi katalizatorami z bardzo ograniczonym zestawem koenzymów (grup aktywnych), mogą przyspieszać szeroką gamę reakcji redoks. Osiąga się to dzięki dużej liczbie opcji: ten sam koenzym może łączyć się z różnymi apoenzymami. W każdym przypadku uzyskuje się specjalną oksydoreduktazę o własnych właściwościach.
Jest jeszcze jedna funkcja enzymów z tej grupy, której nie można pominąć - przyspieszają one przebieg procesów chemicznych związanych z uwalnianiem energii. Takie reakcje nazywane są egzotermicznymi.
Transfery - przewoźnicy
Te enzymy pełnią funkcję przyspieszania reakcji przenoszenia reszt molekularnych i grup funkcyjnych. Na przykład fosfofruktokinaza.
Osiem grup katalizatorów rozróżnia się na podstawie grupy przeniesionej. Przyjrzyjmy się tylko kilku z nich.
- Phosphotransferases - pomagają przenosić reszty kwasu fosforowego. Są one podzielone na podklasy w zależności od przeznaczenia (alkohol, karboksyl i inne).
- Aminotransferazy – przyspieszają reakcje transaminacji aminokwasów.
- Glycosyltransferases - przenoszą reszty glikozylowe z cząsteczek estru fosforowego na cząsteczki mono- i polisacharydów. Podaj reakcjerozkład i synteza oligo- lub polisacharydów w roślinach i zwierzętach. Na przykład biorą udział w rozkładzie sacharozy.
- Acylotransferazy przenoszą reszty kwasów karboksylowych na aminy, alkohole i aminokwasy. Acyl-koenzym-A jest uniwersalnym źródłem grup acylowych. Można go uznać za aktywną grupę acylotransferaz. Acyl kwasu octowego jest najczęściej tolerowany.
Hydrolazy - dzielone wodą
W tej grupie enzymy pełnią rolę katalizatorów reakcji rozszczepiania (rzadziej syntezy) związków organicznych, w których uczestniczy woda. Substancje z tej grupy zawarte są w komórkach iw soku trawiennym. Cząsteczki katalizatorów w przewodzie pokarmowym składają się z jednego składnika.
Lokalizacja tych enzymów to lizosomy. Pełnią funkcje ochronne enzymów w komórce: rozkładają obce substancje, które przeszły przez błonę. Niszczą również te substancje, które nie są już potrzebne komórce, dla których lizosomy nazywano sanitariuszami.
Inny „pseudonim” to samobójstwa komórek, ponieważ są głównym narzędziem autolizy komórek. W przypadku infekcji rozpoczynają się procesy zapalne, błona lizosomów staje się przepuszczalna, a hydrolazy wnikają do cytoplazmy, niszcząc wszystko na swojej drodze i niszcząc komórkę.
Wydziel kilka rodzajów katalizatorów z tej grupy:
- esterazy - odpowiedzialne za hydrolizę estrów alkoholowych;
- glikozydazy - przyspieszają hydrolizę glikozydów w zależności odjaki izomer działają, wydzielają α- lub β-glikozydazy;
- hydrolazy peptydowe są odpowiedzialne za hydrolizę wiązań peptydowych w białkach iw określonych warunkach za ich syntezę, ale ta metoda syntezy białek nie jest stosowana w żywej komórce;
- amidazy - odpowiedzialne za hydrolizę amidów kwasowych, np. ureaza katalizuje rozkład mocznika na amoniak i wodę.
Izomerazy - transformacja cząsteczki
Te substancje przyspieszają zmiany w pojedynczej cząsteczce. Mogą być geometryczne lub strukturalne. Może się to zdarzyć na wiele sposobów:
- przenoszenie atomów wodoru;
- przesuwanie grupy fosforanowej;
- zmiana rozmieszczenia grup atomowych w przestrzeni;
- przesuwanie podwójnego wiązania.
Izomeryzacja może obejmować kwasy organiczne, węglowodany lub aminokwasy. Izomerazy mogą przekształcać aldehydy w ketony i odwrotnie, przekształcać formę cis w formę trans i odwrotnie. Aby lepiej zrozumieć, jaką funkcję pełnią enzymy z tej grupy, konieczne jest poznanie różnic w izomerach.
Liases przecinają więzi
Te enzymy przyspieszają niehydrolityczny rozkład związków organicznych przez wiązania:
- węgiel-węgiel;
- fosfor-tlen;
- węgiel-siarka;
- węgiel-azot;
- węgiel-tlen.
W tym przypadku takie proste produkty, jak dwutlenek węgla, woda, amoniak są uwalniane, a wiązania podwójne zostają zamknięte. Niewiele z tych reakcji może iść w przeciwnym kierunku, odpowiednie enzymy są w odpowiednim kierunkuw tych warunkach katalizują procesy nie tylko rozpadu, ale także syntezy.
Liasy są klasyfikowane według rodzaju zerwanej więzi. Są to złożone enzymy.
Sieciowanie ligazy
Główną funkcją enzymów z tej grupy jest przyspieszenie reakcji syntezy. Ich cechą jest sprzężenie tworzenia z rozpadem substancji, które są w stanie zapewnić energię do realizacji procesu biosyntezy. Istnieje sześć podklas w zależności od typu utworzonego połączenia. Pięć z nich jest identycznych z podgrupami liaz, a szósta odpowiada za tworzenie wiązania azot-metal.
Niektóre ligazy biorą udział w szczególnie ważnych procesach komórkowych. Na przykład ligaza DNA bierze udział w replikacji kwasu dezoksyrybonukleinowego. Sieciuje jednoniciowe pęknięcia, tworząc nowe wiązania fosfodiestrowe. To ona łączy fragmenty Okazaki.
Ten sam enzym jest aktywnie wykorzystywany w inżynierii genetycznej. Pozwala naukowcom połączyć cząsteczki DNA z potrzebnych im kawałków, tworząc unikalne łańcuchy kwasu dezoksyrybonukleinowego. Można w nich umieścić dowolne informacje, tworząc w ten sposób fabrykę do produkcji niezbędnych białek. Na przykład możesz wszyć w DNA bakterii fragment odpowiedzialny za syntezę insuliny. A kiedy komórka przetłumaczy własne białka, jednocześnie stanie się pożyteczną substancją niezbędną do celów medycznych. Pozostaje tylko posprzątać, a to pomoże wielu chorym ludziom.
Ogromna rola enzymów w organizmie
Mogązwiększyć szybkość reakcji ponad dziesięć razy. Jest po prostu niezbędny do normalnego funkcjonowania komórki. A enzymy biorą udział w każdej reakcji. Dlatego funkcje enzymów w organizmie są zróżnicowane, podobnie jak wszystkie zachodzące procesy. A awaria tych katalizatorów prowadzi do poważnych konsekwencji.
Enzymy są szeroko stosowane w przemyśle spożywczym, lekkim, medycynie: są wykorzystywane do produkcji serów, kiełbas, konserw i wchodzą w skład proszków do prania. Wykorzystywane są również w produkcji materiałów fotograficznych.
