Miliony reakcji chemicznych zachodzą w komórce każdego żywego organizmu. Każdy z nich ma ogromne znaczenie, dlatego tak ważne jest utrzymanie szybkości procesów biologicznych na wysokim poziomie. Prawie każda reakcja jest katalizowana przez własny enzym. Czym są enzymy? Jaka jest ich rola w klatce?
Enzymy. Definicja
Termin „enzym” pochodzi od łacińskiego „fermentum” – zaczyn. Można je również nazwać enzymami, od greckiego en zyme, „w drożdżach”.
Enzymy są substancjami biologicznie czynnymi, więc żadna reakcja zachodząca w komórce nie może obejść się bez ich udziału. Substancje te działają jak katalizatory. W związku z tym każdy enzym ma dwie główne właściwości:
1) Enzym przyspiesza reakcję biochemiczną, ale nie jest zużywany.
2) Wartość stałej równowagi nie zmienia się, a jedynie przyspiesza osiągnięcie tej wartości.
Enzymy przyspieszają reakcje biochemiczne tysiąc, a w niektórych przypadkach milion razy. Oznacza to, że przy braku aparatu enzymatycznego wszystkie procesy wewnątrzkomórkowe praktycznie ustaną, a sama komórka umrze. Dlatego rola enzymów jako substancji biologicznie czynnych jest wielka.
Różnorodność enzymów pozwala urozmaicić regulację metabolizmu komórkowego. W każdej kaskadzie reakcji bierze udział wiele enzymów różnych klas. Katalizatory biologiczne są wysoce selektywne ze względu na specyficzną konformację cząsteczki. Ponieważ enzymy w większości przypadków mają charakter białkowy, mają strukturę trzeciorzędową lub czwartorzędową. Jest to ponownie wyjaśnione przez specyfikę cząsteczki.
Funkcje enzymów w komórce
Głównym zadaniem enzymu jest przyspieszenie odpowiedniej reakcji. Każda kaskada procesów, od rozkładu nadtlenku wodoru do glikolizy, wymaga obecności katalizatora biologicznego.
Właściwe działanie enzymów osiąga się dzięki wysokiej specyficzności dla określonego substratu. Oznacza to, że katalizator może tylko przyspieszyć pewną reakcję, a nie inną, nawet bardzo podobną. W zależności od stopnia specyficzności wyróżnia się następujące grupy enzymów:
1) Enzymy o absolutnej swoistości, gdy katalizowana jest tylko jedna reakcja. Na przykład kolagenaza rozkłada kolagen, a m altaza rozkłada m altozę.
2) Enzymy o względnej specyficzności. Obejmuje to substancje, które mogą katalizować pewną klasę reakcji, takich jak rozszczepienie hydrolityczne.
Praca biokatalizatora rozpoczyna się od momentu przyczepienia jego aktywnego centrum do podłoża. W tym przypadku mówi się o interakcji uzupełniającej, takiej jak zamek i klucz. Odnosi się to do całkowitej zgodności kształtu centrum aktywnego z podłożem, co umożliwia przyspieszenie reakcji.
Następnym krokiem jest sama reakcja. Jego szybkość wzrasta dzięki działaniu kompleksu enzymatycznego. W końcu otrzymujemy enzym, który jest powiązany z produktami reakcji.
Ostatnim etapem jest oderwanie produktów reakcji od enzymu, po czym centrum aktywne ponownie staje się wolne do następnej pracy.
Schematycznie pracę enzymu na każdym etapie można zapisać w następujący sposób:
1) S + E --> SE
2) SE --> SP
3) SP --> S + P gdzie S to substrat, E to enzym, a P to produkt.
Klasyfikacja enzymów
W ludzkim ciele można znaleźć ogromną ilość enzymów. Cała wiedza na temat ich funkcji i pracy została usystematyzowana, w wyniku czego pojawiła się jedna klasyfikacja, dzięki której łatwo jest określić, do czego ten lub inny katalizator jest przeznaczony. Oto 6 głównych klas enzymów, a także przykłady niektórych podgrup.
Oksydoreduktazy
Enzymy tej klasy katalizują reakcje redoks. W sumie istnieje 17 podgrup. Oksydoreduktazy mają zwykle część niebiałkową, reprezentowaną przez witaminę lub hem.
Wśród oksydoreduktaz często spotyka się następujące podgrupy:
a) Dehydrogenazy. Biochemia enzymów dehydrogenaz polega na eliminacji atomów wodoru i przeniesieniu ich na inny substrat. Ta podgrupa najczęściej występuje w reakcjach oddechowych,fotosynteza. Skład dehydrogenaz koniecznie zawiera koenzym w postaci NAD/NADP lub flawoproteiny FAD/FMN. Często występują jony metali. Przykłady obejmują enzymy, takie jak reduktazy cytochromowe, dehydrogenaza pirogronianowa, dehydrogenaza izocytrynianowa i wiele enzymów wątrobowych (dehydrogenaza mleczanowa, dehydrogenaza glutaminianowa itp.).
b) Oksydaza. Szereg enzymów katalizuje dodanie tlenu do wodoru, w wyniku czego produktami reakcji może być woda lub nadtlenek wodoru (H20, H2 0 2). Przykłady enzymów: oksydaza cytochromowa, tyrozynaza.
c) Peroksydazy i katalaza to enzymy, które katalizują rozkład H2O2 na tlen i wodę.
d) Oksygenazy. Te biokatalizatory przyspieszają dodawanie tlenu do podłoża. Jednym z przykładów takich enzymów jest hydroksylaza dopaminowa.
2. Transferazy.
Zadaniem enzymów z tej grupy jest przenoszenie rodników z substancji dawcy do substancji biorcy.
a) Metylotransferaza. Metylotransferazy DNA to główne enzymy kontrolujące proces replikacji DNA. Metylacja nukleotydów odgrywa ważną rolę w regulacji funkcji kwasów nukleinowych.
b) Acylotransferazy. Enzymy z tej podgrupy przenoszą grupę acylową z jednej cząsteczki do drugiej. Przykłady acylotransferaz: acylotransferaza lecytynowo-cholesterolowa (przenosi grupę funkcyjną z kwasu tłuszczowego do cholesterolu), acylotransferaza lizofosfatydylocholiny (grupa acylowa jest przenoszona na lizofosfatydylocholinę).
c) Aminotransferazy to enzymy biorące udział w konwersji aminokwasów. Przykłady enzymów: aminotransferaza alaninowa, która katalizuje syntezę alaniny z pirogronianu i glutaminianu poprzez przeniesienie grup aminowych.
d) Fosfotransferazy. Enzymy z tej podgrupy katalizują dodanie grupy fosforanowej. Inna nazwa fosfotransferaz, kinaz, jest znacznie bardziej powszechna. Przykładami są enzymy, takie jak heksokinazy i kinazy asparaginianowe, które dodają reszty fosforu odpowiednio do heksoz (najczęściej glukozy) i kwasu asparaginowego.
3. Hydrolazy to klasa enzymów, które katalizują rozszczepienie wiązań w cząsteczce, a następnie dodanie wody. Substancje należące do tej grupy to główne enzymy trawienne.
a) Esterazy – zrywaj eteryczne wiązania. Przykładem są lipazy, które rozkładają tłuszcze.
b) Glikozydazy. Biochemia enzymów z tej serii polega na zniszczeniu wiązań glikozydowych polimerów (polisacharydów i oligosacharydów). Przykłady: amylaza, sacharaza, m altaza.
c) Peptydazy to enzymy, które katalizują rozkład białek na aminokwasy. Peptydazy obejmują enzymy takie jak pepsyny, trypsyna, chymotrypsyna, karboksypeptydaza.
d) Amidazy - rozszczepione wiązania amidowe. Przykłady: arginaza, ureaza, glutaminaza itp. W cyklu ornityny występuje wiele enzymów amidazy.
4. Lyazy są enzymami podobnymi w działaniu do hydrolaz, jednak woda nie jest zużywana podczas rozszczepiania wiązań w cząsteczkach. Enzymy tej klasy zawsze zawierają część niebiałkową, na przykład w postaci witamin B1 lub B6.
a) Dekarboksylazy. Enzymy te działają na wiązanie C-C. Przykłady tosłużyć jako dekarboksylaza glutaminianowa lub dekarboksylaza pirogronianowa.
b) Hydratazy i dehydratazy to enzymy, które katalizują reakcję rozszczepiania wiązań C-O.
c) Amidine-liazy - niszcz wiązania C-N. Przykład: liaza bursztynianu argininy.
d) Liaza P-O. Takie enzymy z reguły odszczepiają grupę fosforanową od substancji substratu. Przykład: cyklaza adenylanowa.
Biochemia enzymów opiera się na ich strukturze
Zdolności każdego enzymu są określone przez jego indywidualną, unikalną strukturę. Enzym to przede wszystkim białko, a jego struktura i stopień fałdowania odgrywają decydującą rolę w określaniu jego funkcji.
Każdy biokatalizator charakteryzuje się obecnością aktywnego ośrodka, który z kolei jest podzielony na kilka niezależnych obszarów funkcjonalnych:
1) Centrum katalityczne to specjalny region białka, przez który enzym jest przyłączany do substratu. W zależności od konformacji cząsteczki białka, centrum katalityczne może przybierać różne formy, które muszą pasować do podłoża w taki sam sposób, jak zamek do klucza. Tak złożona struktura wyjaśnia, dlaczego białko enzymatyczne znajduje się w stanie trzeciorzędowym lub czwartorzędowym.
2) Centrum adsorpcyjne - działa jako „posiadacz”. Tutaj przede wszystkim istnieje połączenie między cząsteczką enzymu a cząsteczką substratu. Jednak wiązania utworzone przez centrum adsorpcyjne są bardzo słabe, co oznacza, że reakcja katalityczna jest na tym etapie odwracalna.
3) Ośrodki allosteryczne mogą być zlokalizowane jakow miejscu aktywnym i na całej powierzchni enzymu jako całości. Ich funkcją jest regulowanie pracy enzymu. Regulacja zachodzi za pomocą cząsteczek inhibitorów i cząsteczek aktywatorów.
Białka aktywatorowe, wiążące się z cząsteczką enzymu, przyspieszają jego pracę. Inhibitory natomiast hamują aktywność katalityczną, a to może nastąpić na dwa sposoby: albo cząsteczka wiąże się z miejscem allosterycznym w regionie aktywnego miejsca enzymu (inhibicja konkurencyjna), albo przyłącza się do innego regionu białka (inhibicja niekonkurencyjna). Uważa się, że bardziej skuteczne jest hamowanie konkurencyjne. W końcu zamyka to miejsce na wiązanie substratu z enzymem, a proces ten jest możliwy tylko w przypadku niemal całkowitej zbieżności kształtu cząsteczki inhibitora i centrum aktywnego.
Enzym często składa się nie tylko z aminokwasów, ale także z innych substancji organicznych i nieorganicznych. W związku z tym wyodrębnia się apoenzym - część białkową, koenzym - część organiczną i kofaktor - część nieorganiczną. Koenzym może być reprezentowany przez węglowodany, tłuszcze, kwasy nukleinowe, witaminy. Z kolei kofaktorem są najczęściej pomocnicze jony metali. O aktywności enzymów decyduje jej struktura: dodatkowe substancje wchodzące w skład składu zmieniają właściwości katalityczne. Różne rodzaje enzymów są wynikiem połączenia wszystkich powyższych złożonych czynników tworzenia.
Regulacja enzymów
Enzymy jako substancje biologicznie czynne nie zawsze są potrzebne organizmowi. Biochemia enzymów jest taka, że mogą one uszkodzić żywą komórkę w przypadku nadmiernej katalizy. Aby zapobiec szkodliwemu wpływowi enzymów na organizm, należy w jakiś sposób regulować ich pracę.
T. Ponieważ enzymy mają charakter białkowy, łatwo ulegają zniszczeniu w wysokich temperaturach. Proces denaturacji jest odwracalny, ale może znacząco wpłynąć na działanie substancji.
pH również odgrywa dużą rolę w regulacji. Największą aktywność enzymów obserwuje się z reguły przy neutralnych wartościach pH (7,0-7,2). Istnieją również enzymy, które działają tylko w środowisku kwaśnym lub tylko zasadowym. Tak więc w lizosomach komórkowych utrzymuje się niskie pH, przy którym aktywność enzymów hydrolitycznych jest maksymalna. Jeśli przypadkowo dostaną się do cytoplazmy, gdzie środowisko jest już bliższe obojętnemu, ich aktywność zmniejszy się. Taka ochrona przed „samozjadaniem się” opiera się na specyfice pracy hydrolaz.
Warto wspomnieć o znaczeniu koenzymu i kofaktora w składzie enzymów. Obecność witamin lub jonów metali znacząco wpływa na funkcjonowanie niektórych określonych enzymów.
Nomenklatura enzymów
Wszystkie enzymy organizmu są zwykle nazywane w zależności od ich przynależności do którejkolwiek z klas, a także od substratu, z którym reagują. Czasami, zgodnie z systematyczną nomenklaturą, w nazwie używa się nie jednego, a dwóch substratów.
Przykłady nazw niektórych enzymów:
- Enzymy wątrobowe: mleczan-dehydrogenaza, dehydrogenaza glutaminianowa.
- Pełna systematyczna nazwa enzymu: mleczan-NAD+-oksydoreduktaza.
Istnieją też trywialne nazwy, które nie stosują się do zasad nomenklatury. Przykładami są enzymy trawienne: trypsyna, chymotrypsyna, pepsyna.
Proces syntezy enzymów
Funkcje enzymów są określane na poziomie genetycznym. Ponieważ cząsteczka jest w zasadzie białkiem, jej synteza dokładnie powtarza procesy transkrypcji i translacji.
Synteza enzymów przebiega zgodnie z następującym schematem. Najpierw z DNA odczytywana jest informacja o pożądanym enzymie, w wyniku czego powstaje mRNA. Komunikator RNA koduje wszystkie aminokwasy tworzące enzym. Regulacja enzymów może również zachodzić na poziomie DNA: jeśli produkt katalizowanej reakcji jest wystarczający, transkrypcja genów zatrzymuje się i odwrotnie, jeśli istnieje zapotrzebowanie na produkt, proces transkrypcji jest aktywowany.
Gdy mRNA wejdzie do cytoplazmy komórki, rozpoczyna się kolejny etap - translacja. Na rybosomach retikulum endoplazmatycznego syntetyzowany jest łańcuch pierwotny składający się z aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi. Jednak cząsteczka białka w strukturze pierwszorzędowej nie może jeszcze pełnić swoich funkcji enzymatycznych.
Aktywność enzymów zależy od struktury białka. Na tym samym ER dochodzi do skręcenia białek, w wyniku którego powstają struktury najpierw drugorzędowe, a następnie trzeciorzędowe. Synteza niektórych enzymów zatrzymuje się już na tym etapie, jednak aby aktywować aktywność katalityczną często jest to koniecznedodatek koenzymu i kofaktora.
W niektórych obszarach retikulum endoplazmatycznego przyłączone są organiczne składniki enzymu: monosacharydy, kwasy nukleinowe, tłuszcze, witaminy. Niektóre enzymy nie mogą działać bez obecności koenzymu.
Kofaktor odgrywa kluczową rolę w tworzeniu czwartorzędowej struktury białka. Niektóre funkcje enzymów są dostępne dopiero po dotarciu białka do organizacji domenowej. Dlatego bardzo ważna jest dla nich obecność struktury czwartorzędowej, w której ogniwem łączącym kilka kuleczek białka jest jon metalu.
Wiele form enzymów
Są sytuacje, w których konieczne jest posiadanie kilku enzymów, które katalizują tę samą reakcję, ale różnią się od siebie niektórymi parametrami. Na przykład enzym może działać w temperaturze 20 stopni, ale w temperaturze 0 stopni nie będzie już mógł pełnić swoich funkcji. Co powinien zrobić żywy organizm w takiej sytuacji przy niskich temperaturach otoczenia?
Ten problem można łatwo rozwiązać dzięki obecności kilku enzymów jednocześnie, katalizujących tę samą reakcję, ale działających w różnych warunkach. Istnieją dwa rodzaje wielu form enzymów:
- Izoenzymy. Takie białka są kodowane przez różne geny, składają się z różnych aminokwasów, ale katalizują tę samą reakcję.
- Prawdziwa liczba mnoga. Białka te są transkrybowane z tego samego genu, ale peptydy na rybosomach są modyfikowane. Wynikiem jest kilka form tego samego enzymu.
BW rezultacie pierwszy typ wielu form powstaje na poziomie genetycznym, podczas gdy drugi typ powstaje na poziomie potranslacyjnym.
Znaczenie enzymów
Zastosowanie enzymów w medycynie sprowadza się do uwalniania nowych leków, w których substancje są już w odpowiednich ilościach. Naukowcy nie znaleźli jeszcze sposobu na stymulowanie syntezy brakujących enzymów w organizmie, ale dziś powszechnie dostępne są leki, które mogą tymczasowo uzupełnić ich niedobór.
Różne enzymy w komórce katalizują wiele różnych reakcji podtrzymujących życie. Jednym z takich enizmów są przedstawiciele grupy nukleaz: endonukleaz i egzonukleaz. Ich zadaniem jest utrzymanie stałego poziomu kwasów nukleinowych w komórce, usuwanie uszkodzonego DNA i RNA.
Nie zapomnij o takim zjawisku jak krzepnięcie krwi. Będąc skutecznym środkiem ochrony, proces ten jest kontrolowany przez szereg enzymów. Głównym z nich jest trombina, która przekształca nieaktywne białko fibrynogen w aktywną fibrynę. Jego nitki tworzą rodzaj sieci, która zatyka miejsce uszkodzenia naczynia, zapobiegając w ten sposób nadmiernej utracie krwi.
Enzymy są wykorzystywane w produkcji wina, browarnictwie, uzyskiwaniu wielu sfermentowanych produktów mlecznych. Drożdże można wykorzystać do produkcji alkoholu z glukozy, ale ekstrakt z nich wystarczy do pomyślnego przebiegu tego procesu.
Ciekawe fakty, których nie znałeś
- Wszystkie enzymy organizmu mają ogromną masę - od 5000 do1000000 Tak. Wynika to z obecności białka w cząsteczce. Dla porównania: masa cząsteczkowa glukozy wynosi 180 Da, a dwutlenku węgla tylko 44 Da.
- Do tej pory odkryto ponad 2000 enzymów, które znaleziono w komórkach różnych organizmów. Jednak większość z tych substancji nie jest jeszcze w pełni poznana.
- Aktywność enzymatyczna jest wykorzystywana do produkcji skutecznych detergentów do prania. Tutaj enzymy pełnią taką samą rolę jak w organizmie: rozkładają materię organiczną, a ta właściwość pomaga w walce z plamami. Zaleca się stosowanie podobnego proszku do prania w temperaturze nie wyższej niż 50 stopni, w przeciwnym razie może nastąpić proces denaturacji.
- Według statystyk 20% ludzi na całym świecie cierpi na brak któregokolwiek z enzymów.
- Właściwości enzymów były znane od bardzo dawna, ale dopiero w 1897 roku ludzie zdali sobie sprawę, że nie drożdże, ale ekstrakt z ich komórek można wykorzystać do fermentacji cukru na alkohol.
