Jak wiesz, białka są podstawą powstania życia na naszej planecie. Zgodnie z teorią Oparina-Haldane'a to właśnie kropla koacerwatu, składająca się z cząsteczek peptydowych, stała się podstawą narodzin żywych istot. Nie ulega to wątpliwości, ponieważ analiza składu wewnętrznego dowolnego przedstawiciela biomasy pokazuje, że substancje te znajdują się we wszystkim: roślinach, zwierzętach, mikroorganizmach, grzybach, wirusach. Ponadto mają bardzo zróżnicowany i wielkocząsteczkowy charakter.
Te struktury mają cztery nazwy, wszystkie są synonimami:
- białka;
- białka;
- polipeptydy;
- peptydy.
Cząsteczki białka
Ich liczba jest naprawdę nieobliczalna. Co więcej, wszystkie cząsteczki białka można podzielić na dwie duże grupy:
- prosty - składa się tylko z sekwencji aminokwasowych połączonych wiązaniami peptydowymi;
- kompleks - strukturę i strukturę białka charakteryzują dodatkowe grupy protolityczne (protetyczne), zwane również kofaktorami.
Jednocześnie złożone cząsteczki mają również własną klasyfikację.
Gradacja złożonych peptydów
- Glikoproteiny są blisko spokrewnionymi związkami białka i węglowodanów. w strukturę cząsteczkigrupy protetyczne mukopolisacharydów są ze sobą powiązane.
- Lipoproteiny to złożony związek białek i lipidów.
- Metalloproteiny - jony metali (żelaza, manganu, miedzi i innych) działają jak grupa protetyczna.
- Nukleoproteiny - połączenie białka i kwasów nukleinowych (DNA, RNA).
- Fosfoproteiny - konformacja białka i reszty kwasu ortofosforowego.
- Chromoproteiny - bardzo podobne do metaloprotein, jednak pierwiastkiem wchodzącym w skład grupy protetycznej jest cały kompleks barwny (czerwony - hemoglobina, zielony - chlorofil i tak dalej).
Każda rozważana grupa ma inną strukturę i właściwości białek. Funkcje, które pełnią, również różnią się w zależności od typu cząsteczki.
Chemiczna struktura białek
Z tego punktu widzenia białka to długi, masywny łańcuch reszt aminokwasowych połączonych ze sobą specyficznymi wiązaniami zwanymi wiązaniami peptydowymi. Z bocznych struktur kwasów odchodzą gałęzie - rodniki. Ta struktura cząsteczki została odkryta przez E. Fischera na początku XXI wieku.
Później zbadano bardziej szczegółowo białka, strukturę i funkcje białek. Stało się jasne, że strukturę peptydu tworzy tylko 20 aminokwasów, ale można je łączyć na różne sposoby. Stąd różnorodność struktur polipeptydowych. Ponadto w procesie życia i pełnienia swoich funkcji białka mogą ulegać wielu przemianom chemicznym. W efekcie zmieniają strukturę i stają się zupełnie nowetyp połączenia.
Aby zerwać wiązanie peptydowe, czyli zerwać białko, strukturę łańcuchów, trzeba wybrać bardzo trudne warunki (działanie wysokich temperatur, kwasów lub zasad, katalizator). Wynika to z dużej siły wiązań kowalencyjnych w cząsteczce, a mianowicie w grupie peptydowej.
Wykrywanie struktury białka w laboratorium odbywa się za pomocą reakcji biuretowej - ekspozycji polipeptydu na świeżo wytrącony wodorotlenek miedzi(II). Kompleks grupy peptydowej i jon miedzi daje jasnofioletowy kolor.
Istnieją cztery główne organizacje strukturalne, z których każda ma swoje własne cechy strukturalne białek.
Poziomy organizacji: Struktura podstawowa
Jak wspomniano powyżej, peptyd jest sekwencją reszt aminokwasowych z inkluzjami lub bez, koenzymów. Więc pierwotna nazwa to taka struktura cząsteczki, która jest naturalna, naturalna, to tak naprawdę aminokwasy połączone wiązaniami peptydowymi i nic więcej. To znaczy polipeptyd o strukturze liniowej. Jednocześnie cechy strukturalne białek takiego planu polegają na tym, że taka kombinacja kwasów decyduje o pełnieniu funkcji cząsteczki białka. Dzięki obecności tych cech możliwe jest nie tylko zidentyfikowanie peptydu, ale również przewidzenie właściwości i roli zupełnie nowego, jeszcze nieodkrytego. Przykładami peptydów o naturalnej strukturze pierwszorzędowej są insulina, pepsyna, chymotrypsyna i inne.
Konformacja wtórna
Struktura i właściwości białek w tej kategorii nieco się zmieniają. Taka struktura może być początkowo utworzona z natury lub pod wpływem pierwotnej twardej hydrolizy, temperatury lub innych warunków.
Ta konformacja ma trzy odmiany:
- Gładkie, regularne, stereoregularne cewki zbudowane z reszt aminokwasowych, które skręcają się wokół głównej osi połączenia. Są one utrzymywane razem tylko przez wiązania wodorowe, które występują między tlenem jednej grupy peptydowej a wodorem innej. Co więcej, konstrukcja jest uważana za poprawną, ponieważ zwoje są powtarzane równomiernie co 4 linki. Taka konstrukcja może być leworęczna lub praworęczna. Jednak w większości znanych białek dominuje izomer prawoskrętny. Takie konformacje nazywane są strukturami alfa.
- Skład i struktura białek następującego typu różni się od poprzedniego tym, że wiązania wodorowe powstają nie między resztami stojącymi obok siebie po jednej stronie cząsteczki, ale między znacznie odległymi i odpowiednio duża odległość. Z tego powodu cała struktura przybiera postać kilku falistych, serpentynowych łańcuchów polipeptydowych. Jest jedna cecha, którą białko musi wykazywać. Struktura aminokwasów na gałęziach powinna być jak najkrótsza, jak np. glicyna czy alanina. Ten rodzaj konformacji wtórnej nazywa się arkuszami beta ze względu na ich zdolność do sklejania się i tworzenia wspólnej struktury.
- Biologia odnosi się do trzeciego typu struktury białka, jakzłożone, rozproszone, nieuporządkowane fragmenty, które nie mają stereoregularności i są zdolne do zmiany struktury pod wpływem warunków zewnętrznych.
Nie zidentyfikowano żadnych przykładów naturalnie występujących białek.
Szkolnictwo wyższe
To dość złożona konformacja zwana „kulą”. Czym jest takie białko? Jego struktura opiera się na strukturze drugorzędowej, ale dodawane są nowe rodzaje oddziaływań między atomami ugrupowań, a cała cząsteczka wydaje się fałdować, skupiając się tym samym na tym, że grupy hydrofilowe są skierowane do wnętrza kulki, a grupy hydrofobowe są skierowane na zewnątrz.
To wyjaśnia ładunek cząsteczki białka w koloidalnych roztworach wody. Jakie są rodzaje interakcji?
- Wiązania wodorowe - pozostają niezmienione między tymi samymi częściami, co w strukturze drugorzędowej.
- Hydrofobowe (hydrofilowe) interakcje - występują, gdy polipeptyd jest rozpuszczany w wodzie.
- Przyciąganie jonowe - powstaje pomiędzy przeciwnie naładowanymi grupami reszt aminokwasowych (rodnikami).
- Oddziaływania kowalencyjne - zdolne do tworzenia się między określonymi miejscami kwasowymi - cząsteczkami cysteiny, a raczej ich ogonami.
Zatem skład i strukturę białek o strukturze trzeciorzędowej można opisać jako łańcuchy polipeptydowe złożone w kulki, utrzymujące i stabilizujące swoją konformację dzięki różnym rodzajom oddziaływań chemicznych. Przykłady takich peptydów:kenaza fosfoglicerynianowa, tRNA, alfa-keratyna, fibroina jedwabiu i inne.
Struktura czwartorzędowa
To jedna z najbardziej złożonych kulek, jakie tworzą białka. Struktura i funkcje białek tego typu są bardzo wszechstronne i specyficzne.
Co to za konformacja? Jest to kilka (w niektórych przypadkach kilkadziesiąt) dużych i małych łańcuchów polipeptydowych, które powstają niezależnie od siebie. Ale potem, z powodu tych samych interakcji, które rozważaliśmy dla struktury trzeciorzędowej, wszystkie te peptydy skręcają się i splatają ze sobą. W ten sposób uzyskuje się złożone globulki konformacyjne, które mogą zawierać atomy metali, grupy lipidowe i grupy węglowodanowe. Przykłady takich białek: polimeraza DNA, otoczka białka wirusa tytoniu, hemoglobina i inne.
Wszystkie rozważane przez nas struktury peptydowe mają własne metody identyfikacji w laboratorium, oparte na nowoczesnych możliwościach zastosowania chromatografii, wirowania, mikroskopii elektronowej i optycznej oraz zaawansowanych technologii komputerowych.
Wykonywane funkcje
Struktura i funkcja białek są ze sobą ściśle skorelowane. Oznacza to, że każdy peptyd odgrywa określoną rolę, unikalną i specyficzną. Są też tacy, którzy są w stanie wykonać kilka znaczących operacji w jednej żywej komórce naraz. Jednak możliwe jest wyrażenie w uogólnionej formie głównych funkcji cząsteczek białek w organizmach istot żywych:
- Wsparcie ruchu. Organizmy jednokomórkowe, organelle lub niektóretypy komórek są zdolne do ruchu, kurczenia się, przemieszczania. Zapewniają to białka, które są częścią struktury ich aparatu ruchowego: rzęski, wici, błona cytoplazmatyczna. Jeśli mówimy o komórkach, które nie są w stanie się poruszać, to białka mogą przyczyniać się do ich skurczu (miozyna mięśniowa).
- Funkcja odżywcza lub rezerwowa. Jest to nagromadzenie cząsteczek białka w jajach, zarodkach i nasionach roślin w celu dalszego uzupełnienia brakujących składników odżywczych. Po rozszczepieniu peptydy dają aminokwasy i substancje biologicznie czynne, które są niezbędne do prawidłowego rozwoju żywych organizmów.
- Funkcja energii. Oprócz węglowodanów białka mogą również wzmacniać organizm. Wraz z rozpadem 1 g peptydu uwalniane jest 17,6 kJ użytecznej energii w postaci adenozynotrójfosforanu (ATP), który jest zużywany na procesy życiowe.
- Funkcja sygnałowa i regulacyjna. Polega na wdrożeniu starannej kontroli nad zachodzącymi procesami i przekazywaniu sygnałów z komórek do tkanek, z nich do narządów, z tych ostatnich do układów i tak dalej. Typowym przykładem jest insulina, która ściśle ustala ilość glukozy we krwi.
- Funkcja receptora. Odbywa się to poprzez zmianę konformacji peptydu po jednej stronie błony i angażowanie drugiego końca w restrukturyzację. Jednocześnie przesyłany jest sygnał i niezbędne informacje. Najczęściej takie białka wbudowują się w błony cytoplazmatyczne komórek i sprawują ścisłą kontrolę nad wszystkimi przechodzącymi przez nie substancjami. Powiadom również ozmiany chemiczne i fizyczne w środowisku.
- Funkcja transportu peptydów. Jest realizowany przez białka kanałowe i białka nośnikowe. Ich rola jest oczywista - przenoszenie niezbędnych cząsteczek do miejsc o niskim stężeniu z części o wysokim. Typowym przykładem jest transport tlenu i dwutlenku węgla przez narządy i tkanki przez białko hemoglobiny. Przeprowadzają również dostarczanie związków o niskiej masie cząsteczkowej przez wewnętrzną błonę komórkową.
- Funkcja strukturalna. Jeden z najważniejszych z tych, które spełnia białko. Strukturę wszystkich komórek, ich organelli zapewniają właśnie peptydy. To one, podobnie jak rama, nadają kształt i strukturę. Ponadto wspierają go i w razie potrzeby modyfikują. Dlatego do wzrostu i rozwoju wszystkie żywe organizmy potrzebują białka w diecie. Te peptydy obejmują elastynę, tubulinę, kolagen, aktynę, keratynę i inne.
- Funkcja katalityczna. Robią to enzymy. Liczne i różnorodne, przyspieszają wszystkie reakcje chemiczne i biochemiczne w organizmie. Bez ich udziału zwykłe jabłko w żołądku mogło zostać strawione w zaledwie dwa dni, z dużym prawdopodobieństwem zgnicia. Pod działaniem katalazy, peroksydazy i innych enzymów proces ten trwa dwie godziny. Generalnie to dzięki tej roli białek realizowany jest anabolizm i katabolizm, czyli metabolizm plastyczny i energetyczny.
Rola ochronna
Istnieje kilka rodzajów zagrożeń, przed którymi białka mają chronić organizm.
Po pierwsze, chemiczneatak traumatycznych odczynników, gazów, cząsteczek, substancji o różnym spektrum działania. Peptydy są w stanie wejść z nimi w interakcje chemiczne, przekształcając je w nieszkodliwą formę lub po prostu je neutralizując.
Po drugie, fizyczne zagrożenie ze strony ran - jeśli białko fibrynogen nie zostanie z czasem przekształcone w fibrynę w miejscu urazu, krew nie będzie krzepnąć, co oznacza, że nie nastąpi blokada. Wtedy, wręcz przeciwnie, będziesz potrzebować peptydu plazminy, który jest w stanie rozpuścić skrzep i przywrócić drożność naczynia.
Po trzecie, zagrożenie dla odporności. Niezwykle ważna jest struktura i znaczenie białek, które tworzą obronę immunologiczną. Przeciwciała, immunoglobuliny, interferony to ważne i znaczące elementy układu limfatycznego i odpornościowego człowieka. Każda obca cząstka, szkodliwa cząsteczka, martwa część komórki lub cała struktura poddawana jest natychmiastowemu badaniu przez związek peptydowy. Dlatego człowiek może samodzielnie, bez pomocy leków, codziennie chronić się przed infekcjami i prostymi wirusami.
Właściwości fizyczne
Struktura białka komórkowego jest bardzo specyficzna i zależy od pełnionej funkcji. Ale fizyczne właściwości wszystkich peptydów są podobne i sprowadzają się do następujących cech.
- Waga cząsteczki wynosi do 1 000 000 D altonów.
- Układy koloidalne powstają w roztworze wodnym. Tam struktura nabiera ładunku, który może się zmieniać w zależności od kwasowości środowiska.
- Pod wpływem trudnych warunków (napromieniowanie, kwasy lub zasady, temperatura itp.) są w stanie przejść na inne poziomy konformacji, to znaczydenaturować. W 90% przypadków ten proces jest nieodwracalny. Istnieje jednak również przesunięcie wsteczne – renaturacja.
To są główne właściwości właściwości fizycznych peptydów.
