Ludzki układ limfatyczny pełni wiele ważnych funkcji ochronnych, które zapobiegają rozwojowi patogennych mikroorganizmów lub wirusów w płynnych mediach, komórkach i tkankach. Za odporność humoralną odpowiadają limfocyty B, które wraz z dalszym dojrzewaniem syntetyzują immunoglobuliny (Ig). Struktura tych substancji pozwala znaleźć, oznaczyć i zniszczyć antygeny, które dostały się do organizmu. Jakie są cechy cząsteczek?
Ogniwa plazmowe
Wszystkie komórki limfatyczne ludzkiego ciała są podzielone na dwie duże grupy: limfocyty T i limfocyty B. Te pierwsze odpowiadają za odporność komórkową, absorbując antygeny w procesie fagocytozy. Zadaniem tych ostatnich jest synteza swoistych przeciwciał – odporności humoralnej.
Limfocyty B są określane we wtórnych narządach limfatycznych (węzły chłonne, śledziona), a następnie tworzą populację komórek plazmatycznych, zwanych również komórkami plazmatycznymi. Dalej migrują do czerwonego szpiku kostnego, błon śluzowych i tkanek.
Plazmocyty osiągają duże rozmiary (do 20 mikronów), wybarwiają się zasadochłonnie, tj. na fioletowo za pomocą barwników. W centrumz tych komórek to duże jądro z charakterystycznymi grudkami heterochromatyny, które przypominają szprychy koła.
Cytoplazma wybarwia się jaśniej niż jądro. Mieści się w nim potężne centrum transportowe, składające się z retikulum endoplazmatycznego i aparatu Golgiego. AH jest dość silnie rozwinięta, tworząc tzw. dziedziniec świetlny celi.
Wszystkie te struktury mają na celu syntezę przeciwciał odpowiedzialnych za odporność humoralną. Struktura cząsteczki immunoglobuliny ma swoją własną charakterystykę, dlatego ważne jest stopniowe i wysokiej jakości dojrzewanie tych struktur w procesie syntezy.
Właściwie to właśnie dlatego powstała tak gęsta sieć EPS i aparatu Golgiego. Również aparat genetyczny komórek plazmatycznych, zamknięty w jądrze, ma na celu głównie syntezę białek przeciwciał. Dojrzałe komórki plazmatyczne są przykładem wysokiego stopnia determinacji, dlatego rzadko się dzielą.
Struktura przeciwciał immunoglobulin
Te wysoce wyspecjalizowane cząsteczki są glikoproteinami, ponieważ zawierają części białkowe i węglowodanowe. Interesuje nas szkielet immunoglobulin.
Cząsteczka składa się z 4 łańcuchów peptydowych: dwóch ciężkich (łańcuchy H) i dwóch lekkich (łańcuchy L). Łączą się ze sobą wiązaniami dwusiarczkowymi, dzięki czemu możemy zaobserwować kształt cząsteczki, przypominający procę.
Struktura immunoglobulin ma na celu połączenie z antygenami za pomocą określonych fragmentów Fab. Na wolnych końcach „procy” każdy taki region jest utworzony przez dwie domeny zmienne: jedną z ciężkich ijeden z łańcucha lekkiego. Domeny stałe służą jako rusztowanie (3 na każdym ciężkim i jedna na lekkim łańcuchu).
Mobilność zmiennych końców immunoglobulin zapewnia obecność obszaru zawiasowego w miejscu, w którym tworzy się wiązanie dwusiarczkowe pomiędzy dwoma łańcuchami H. To znacznie upraszcza proces interakcji antygen-przeciwciało.
Trzeci koniec cząsteczki, który nie oddziałuje z obcymi cząsteczkami, pozostaje nierozważany. Nazywany jest regionem Fc i odpowiada za przyłączanie immunoglobuliny do błon komórek plazmatycznych i innych komórek. Nawiasem mówiąc, łańcuchy lekkie mogą być dwojakiego rodzaju: kappa (κ) i lambda (λ). Są one połączone wiązaniami dwusiarczkowymi. Istnieje również pięć rodzajów łańcuchów ciężkich, według których klasyfikowane są różne rodzaje immunoglobulin. Są to łańcuchy α-(alfa), δ-(delta), ε-(epsilon), γ-(gamma) Μ-(mu).
Niektóre przeciwciała są zdolne do tworzenia struktur polimerowych, które są stabilizowane przez dodatkowe peptydy J. W ten sposób powstają dimery, trimery, tetramery lub pentomery Ig określonego typu.
Kolejny dodatkowy łańcuch S jest charakterystyczny dla immunoglobulin wydzielniczych, których struktura i biochemia pozwalają im funkcjonować w błonie śluzowej jamy ustnej lub jelit. Ten dodatkowy łańcuch zapobiega rozkładaniu cząsteczek przeciwciał przez naturalne enzymy.
Struktura i klasy immunoglobulin
Różnorodność przeciwciał w naszym ciele determinuje zmienność funkcji odporności humoralnej. Każda klasa Igma swoje charakterystyczne cechy, dzięki którym nietrudno odgadnąć ich rolę w układzie odpornościowym.
Struktura i funkcje immunoglobulin są bezpośrednio od siebie zależne. Na poziomie molekularnym różnią się one sekwencją aminokwasową łańcucha ciężkiego, o których typach już wspominaliśmy. W związku z tym istnieje 5 rodzajów immunoglobulin: IgG, IgA, IgE, IgM i IgD.
Cechy immunoglobuliny G
IgG nie tworzy polimerów i nie integruje się z błonami komórkowymi. W składzie molekuł stwierdzono obecność łańcucha ciężkiego gamma.
Wyróżniającą cechą tej klasy jest fakt, że tylko te przeciwciała są w stanie przenikać przez barierę łożyskową i tworzyć obronę immunologiczną płodu.
IgG stanowi 70-80% wszystkich przeciwciał w surowicy, więc cząsteczki można łatwo wykryć metodami laboratoryjnymi. We krwi 12 g / l to średnia zawartość tej klasy, a liczba ta jest zwykle osiągana w wieku 12 lat
Struktura immunoglobuliny G umożliwia wykonywanie następujących funkcji:
- Detoksykacja.
- Opsonizacja antygenów.
- Rozpoczęcie cytolizy za pośrednictwem dopełniacza.
- Prezentacja antygenu komórkom zabójczym.
- Zapewnienie odporności noworodka.
Immunoglobulina A: cechy i funkcje
Ta klasa przeciwciał występuje w dwóch formach: surowicy i wydzielniczej.
W surowicy krwi IgA stanowi 10-15% wszystkich przeciwciał i jego średnia ilośćwynosi 2,5 g/l w wieku 10 lat.
Jesteśmy bardziej zainteresowani wydzielniczą formą immunoglobuliny A, ponieważ około 60% cząsteczek tej klasy przeciwciał jest skoncentrowanych w błonach śluzowych organizmu.
Strukturę immunoglobuliny A wyróżnia również jej zmienność ze względu na obecność peptydu J, który może uczestniczyć w tworzeniu dimerów, trimerów lub tetramerów. Dzięki temu jeden taki kompleks przeciwciał jest w stanie wiązać dużą liczbę antygenów.
Podczas tworzenia IgA do cząsteczki przyłączany jest inny składnik - białko S. Jego głównym zadaniem jest ochrona całego kompleksu przed destrukcyjnym działaniem enzymów i innych komórek układu limfatycznego człowieka.
Immunoglobulina A znajduje się w błonach śluzowych przewodu pokarmowego, układu moczowo-płciowego i dróg oddechowych. Cząsteczki IgA otaczają cząsteczki antygenowe, zapobiegając w ten sposób ich adhezji do ścian narządów pustych.
Funkcje tej klasy przeciwciał są następujące:
- Neutralizacja antygenów.
- Pierwsza bariera wszystkich cząsteczek odporności humoralnej.
- Opsonizuj i oznacz antygeny.
Immunoglobulina M
Przedstawiciele klasy IgM wyróżniają się dużymi rozmiarami cząsteczek, ponieważ ich kompleksy są pentamerami. Cała struktura jest podtrzymywana przez białko J, a szkieletem cząsteczki są ciężkie łańcuchy typu nu.
Struktura pentameryczna jest charakterystyczna dla formy wydzielniczej tej immunoglobuliny, ale istnieją również monomery. Te ostatnie są przymocowane do membranLimfocyty B, pomagając w ten sposób komórkom wykrywać elementy patogenne w płynach ustrojowych.
Tylko 5-10% to IgM w surowicy krwi, a jego zawartość średnio nie przekracza 1 g/l. Przeciwciała tej klasy są najstarsze pod względem ewolucyjnym i są syntetyzowane wyłącznie przez limfocyty B i ich prekursory (plazmocyty nie są do tego zdolne).
Liczba przeciwciał M wzrasta u noworodków, ponieważ. jest to czynnik intensywnego wydzielania IgG. Taka stymulacja pozytywnie wpływa na rozwój odporności dziecka.
Struktura immunoglobuliny M nie pozwala jej na przekroczenie barier łożyskowych, więc wykrycie tych przeciwciał w płynach płodowych staje się sygnałem naruszenia mechanizmów metabolicznych, infekcji lub defektu łożyska.
Funkcje IgM:
- Neutralizacja.
- Opsonizacja.
- Aktywacja cytolizy zależnej od dopełniacza.
- Kształtowanie odporności noworodka.
Cechy immunoglobuliny D
Ten typ przeciwciał był słabo zbadany, więc ich rola w organizmie nie jest w pełni zrozumiała. IgD występuje tylko w postaci monomerów, w surowicy krwi te cząsteczki stanowią nie więcej niż 0,2% wszystkich przeciwciał (0,03 g/l).
Główną funkcją immunoglobuliny D jest odbiór w błonie limfocytów B, ale tylko 15% całej populacji tych komórek ma IgD. Przeciwciała są przyłączane za pomocą końca Fc cząsteczki, a łańcuchy ciężkie należą do klasy delta.
Struktura i funkcjeimmunoglobulina E
Ta klasa stanowi niewielką część wszystkich przeciwciał surowicy (0,00025%). IgE, znane również jako reagin, są wysoce cytofilowe: monomery tych immunoglobulin są przyłączone do błon komórek tucznych i bazofilów. W rezultacie IgE wpływa na produkcję histaminy, co prowadzi do rozwoju reakcji zapalnych.
Ciężkie łańcuchy typu Epsilon są obecne w strukturze immunoglobuliny E.
Z powodu małej ilości przeciwciała te są bardzo trudne do wykrycia metodami laboratoryjnymi w surowicy krwi. Podwyższone IgE jest ważnym objawem diagnostycznym reakcji alergicznych.
Wnioski
Struktura immunoglobulin bezpośrednio wpływa na ich funkcje w organizmie. Odporność humoralna odgrywa dużą rolę w utrzymaniu homeostazy, dlatego wszystkie przeciwciała muszą działać wyraźnie i płynnie.
Zawartość wszystkich klas Ig jest ściśle określona dla ludzi. Wszelkie zmiany zarejestrowane w laboratorium mogą być przyczyną rozwoju procesów patologicznych. Właśnie to stosują lekarze w swojej praktyce.
