W każdej żywej komórce zachodzi wiele reakcji chemicznych. Enzymy (enzymy) to białka o specjalnych i niezwykle ważnych funkcjach. Nazywane są biokatalizatorami. Główną funkcją enzymów białkowych w organizmie jest przyspieszanie reakcji biochemicznych. Początkowe odczynniki, których oddziaływanie jest katalizowane przez te cząsteczki, nazywane są substratami, a końcowe związki nazywane są produktami.
W naturze białka enzymatyczne działają tylko w żywych systemach. Jednak we współczesnej biotechnologii, diagnostyce klinicznej, farmacji i medycynie stosuje się oczyszczone enzymy lub ich kompleksy, a także dodatkowe komponenty niezbędne do działania systemu i wizualizacji danych dla badacza.
Biologiczne znaczenie i właściwości enzymów
Bez tych cząsteczek żywy organizm nie byłby w stanie funkcjonować. Wszystkie procesy życiowe działają harmonijnie dzięki enzymom. Główną funkcją białek enzymatycznych w organizmie jest regulacja metabolizmu. Bez nich normalny metabolizm jest niemożliwy. Aktywność molekularna jest regulowana przezaktywatory (induktory) lub inhibitory. Kontrola działa na różnych poziomach syntezy białek. Działa również w stosunku do gotowej cząsteczki.
Główną właściwością enzymów białkowych jest specyficzność do określonego substratu. A zatem zdolność do katalizowania tylko jednej lub rzadszej liczby reakcji. Zwykle takie procesy są odwracalne. Za obie funkcje odpowiada jeden enzym. Ale to nie wszystko.
Rola białek enzymatycznych jest niezbędna. Bez nich reakcje biochemiczne nie zachodzą. Dzięki działaniu enzymów możliwe staje się pokonanie przez reagenty bariery aktywacyjnej bez znacznego nakładu energii. W organizmie nie ma możliwości podgrzania temperatury powyżej 100°C ani zastosowania agresywnych składników jak laboratorium chemiczne. Białko enzymatyczne wiąże się z podłożem. W stanie związanym modyfikacja następuje wraz z kolejnym wydaniem tego ostatniego. Tak działają wszystkie katalizatory stosowane w syntezie chemicznej.
Jakie są poziomy organizacji cząsteczki białka enzymatycznego?
Zazwyczaj te cząsteczki mają trzeciorzędową (globulkę) lub czwartorzędową (kilka połączonych kulek) strukturę białkową. Najpierw są syntetyzowane w formie liniowej. A następnie są składane w wymaganą strukturę. Aby zapewnić aktywność, biokatalizator potrzebuje określonej struktury.
Enzymy, podobnie jak inne białka, są niszczone przez ciepło, ekstremalne wartości pH, agresywne związki chemiczne.
Dodatkowe właściwościenzymy
Wśród nich wyróżnia się następujące cechy komponentów:
- Stereospecyficzne - tworzenie tylko jednego produktu.
- Regioselektywność - zerwanie wiązania chemicznego lub modyfikacja grupy tylko w jednej pozycji.
- Chemoselektywność - kataliza tylko jednej reakcji.
Cechy pracy
Swoistość enzymatyczna jest różna. Ale każdy enzym jest zawsze aktywny w stosunku do określonego substratu lub grupy związków o podobnej strukturze. Katalizatory niebiałkowe nie mają tej właściwości. Swoistość mierzy się stałą wiązania (mol/l), która może wynosić nawet 10−10 mol/l. Praca aktywnego enzymu jest szybka. Jedna cząsteczka katalizuje od tysięcy do milionów operacji na sekundę. Stopień przyspieszenia reakcji biochemicznych jest znacznie (1000-100000 razy) wyższy niż w przypadku katalizatorów konwencjonalnych.
Działanie enzymów opiera się na kilku mechanizmach. Najprostsza interakcja zachodzi z jedną cząsteczką substratu, a następnie powstaje produkt. Większość enzymów jest w stanie wiązać 2-3 różne cząsteczki, które reagują. Na przykład przeniesienie grupy lub atomu z jednego związku do drugiego lub podwójne podstawienie zgodnie z zasadą „ping-ponga”. W tych reakcjach jeden substrat jest zwykle połączony, a drugi jest połączony poprzez grupę funkcyjną z enzymem.
Badanie mechanizmu działania enzymów odbywa się za pomocą metod:
- Definicje produktów pośrednich i końcowych.
- Badania geometrii struktury i grup funkcyjnych związanych zpodłoża i zapewniają wysoką szybkość reakcji.
- Mutacja genów enzymu i określenie zmian w jego syntezie i aktywności.
Centrum aktywne i łączące
Cząsteczka substratu jest znacznie mniejsza niż białko enzymu. Dlatego wiązanie następuje dzięki małej liczbie grup funkcyjnych biokatalizatora. Tworzą centrum aktywne, składające się z określonego zestawu aminokwasów. W złożonych białkach w strukturze obecna jest grupa protetyczna o charakterze niebiałkowym, która może być również częścią centrum aktywnego.
Konieczne jest wyodrębnienie oddzielnej grupy enzymów. Ich cząsteczka zawiera koenzym, który stale wiąże się z cząsteczką i jest z niej uwalniany. W pełni uformowane białko enzymatyczne nazywa się holoenzymem, a po usunięciu kofaktora nazywa się apoenzymem. Witaminy, metale, pochodne zasad azotowych często pełnią rolę koenzymów (NAD - dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy, FAD - dinukleotyd flawinoadeninowy, FMN - mononukleotyd flawinowy).
Miejsce wiązania zapewnia specyficzność substratową. Dzięki temu powstaje stabilny kompleks substrat-enzym. Struktura kuli jest skonstruowana w taki sposób, aby posiadała na powierzchni niszę (szczelinę lub zagłębienie) o określonej wielkości, co zapewnia wiązanie podłoża. Strefa ta zwykle znajduje się niedaleko aktywnego centrum. Niektóre enzymy mają miejsca wiązania z kofaktorami lub jonami metali.
Wniosek
Białko-Enzym odgrywa ważną rolę w organizmie. Substancje takie katalizują reakcje chemiczne, odpowiadają za proces metabolizmu – metabolizmu. W każdej żywej komórce nieustannie zachodzą setki procesów biochemicznych, w tym reakcje redukcji, rozszczepiania i syntezy związków. Utlenianie substancji stale następuje z dużym uwolnieniem energii. To z kolei jest wydawane na tworzenie węglowodanów, białek, tłuszczów i ich kompleksów. Produkty rozkładu są budulcem do syntezy niezbędnych związków organicznych.
