Białka są jednym z ważnych organicznych elementów każdej żywej komórki ciała. Pełnią wiele funkcji: wspomagającą, sygnalizacyjną, enzymatyczną, transportową, strukturalną, receptorową itp. Pierwszorzędowe, drugorzędowe, trzeciorzędowe i czwartorzędowe struktury białek stały się ważnymi adaptacjami ewolucyjnymi. Z czego zbudowane są te cząsteczki? Dlaczego prawidłowa konformacja białek w komórkach organizmu jest tak ważna?
Składniki strukturalne białek
Monomery każdego łańcucha polipeptydowego to aminokwasy (AA). Te związki organiczne o niskiej masie cząsteczkowej są dość powszechne w przyrodzie i mogą istnieć jako niezależne cząsteczki, które pełnią swoje własne funkcje. Wśród nich jest transport substancji, odbiór, hamowanie lub aktywacja enzymów.
W sumie jest około 200 biogennych aminokwasów, ale tylko 20 z nich może być monomerami białkowymi. Łatwo rozpuszczają się w wodzie, mają strukturę krystaliczną, a wiele smakują słodko.
C chemicznyZ punktu widzenia AA są to cząsteczki, które koniecznie zawierają dwie grupy funkcyjne: -COOH i -NH2. Za pomocą tych grup aminokwasy tworzą łańcuchy, łącząc się ze sobą wiązaniem peptydowym.
Każdy z 20 aminokwasów proteinogennych ma swój własny rodnik, w zależności od jego właściwości chemicznych. Według składu takich rodników wszystkie AA są podzielone na kilka grup.
- Niepolarne: izoleucyna, glicyna, leucyna, walina, prolina, alanina.
- Polarne i nienaładowane: treonina, metionina, cysteina, seryna, glutamina, asparagina.
- Aromatyczne: tyrozyna, fenyloalanina, tryptofan.
- Polar i ujemnie naładowany: glutaminian, asparaginian.
- Polarne i naładowane dodatnio: arginina, histydyna, lizyna.
Każdy poziom organizacji struktury białka (pierwszorzędowy, drugorzędowy, trzeciorzędowy, czwartorzędowy) jest oparty na łańcuchu polipeptydowym składającym się z AA. Jedyną różnicą jest to, jak ta sekwencja jest pofałdowana w przestrzeni i za pomocą jakich wiązań chemicznych ta konformacja jest utrzymywana.
Pierwsza struktura białka
Każde białko powstaje na rybosomach – niebłonowych organellach komórkowych, które biorą udział w syntezie łańcucha polipeptydowego. Tutaj aminokwasy są połączone ze sobą silnym wiązaniem peptydowym, tworząc strukturę pierwszorzędową. Jednak ta podstawowa struktura białka bardzo różni się od struktury czwartorzędowej, dlatego konieczne jest dalsze dojrzewanie cząsteczki.
Białka jakelastyna, histony, glutation już przy tak prostej budowie są w stanie pełnić swoje funkcje w organizmie. W przypadku zdecydowanej większości białek następnym krokiem jest utworzenie bardziej złożonej konformacji wtórnej.
Wtórna struktura białka
Tworzenie wiązań peptydowych jest pierwszym etapem dojrzewania większości białek. Aby mogły spełniać swoje funkcje, ich lokalna budowa musi ulec pewnym zmianom. Osiąga się to za pomocą wiązań wodorowych - delikatnych, ale jednocześnie licznych połączeń pomiędzy zasadowym i kwasowym centrum cząsteczek aminokwasów.
W ten sposób powstaje drugorzędowa struktura białka, która różni się od czwartorzędowej prostotą montażu i lokalną konformacją. To ostatnie oznacza, że nie cały łańcuch podlega transformacji. Wiązania wodorowe mogą tworzyć się w kilku miejscach w różnych odległościach od siebie, a ich kształt zależy również od rodzaju aminokwasów i sposobu montażu.
Lizozym i pepsyna to przedstawiciele białek o strukturze drugorzędowej. Pepsyna bierze udział w trawieniu, a lizozym pełni funkcję ochronną w organizmie, niszcząc ściany komórkowe bakterii.
Cechy struktury drugorzędowej
Lokalne konformacje łańcucha peptydowego mogą się od siebie różnić. Kilkadziesiąt zostało już przebadanych, a trzy z nich są najczęstsze. Wśród nich są alfa helisa, warstwy beta i skręt beta.
Spirala alfa –jedna z najczęstszych konformacji struktury drugorzędowej większości białek. Jest to sztywna rama prętowa o skoku 0,54 nm. Rodniki aminokwasów skierowane na zewnątrz
Spirale prawoskrętne są najbardziej powszechne, a czasami można znaleźć ich odpowiedniki dla leworęcznych. Funkcję modelującą pełnią wiązania wodorowe, które stabilizują loki. Łańcuch tworzący alfa helisę zawiera bardzo mało proliny i aminokwasów naładowanych polarnie.
- Zwrot beta jest izolowany w osobną konformację, chociaż można go nazwać częścią warstwy beta. Najważniejsze jest zgięcie łańcucha peptydowego, który jest wspierany przez wiązania wodorowe. Zwykle samo miejsce zgięcia składa się z 4-5 aminokwasów, wśród których obowiązkowa jest obecność proliny. Ten AK jako jedyny ma sztywny i krótki szkielet, który pozwala na samoobrotowy.
- Warstwa beta to łańcuch aminokwasów, który tworzy kilka zagięć i stabilizuje je wiązaniami wodorowymi. Ta konformacja jest bardzo podobna do kartki papieru złożonej w akordeon. Najczęściej taki kształt mają agresywne białka, ale jest wiele wyjątków.
Rozróżnij warstwę beta równoległą i antyrównoległą. W pierwszym przypadku końce C i N na zagięciach i na końcach łańcucha pokrywają się, aw drugim przypadku nie.
Struktura trzeciorzędna
Dalsze pakowanie białek prowadzi do powstania struktury trzeciorzędowej. Ta konformacja jest stabilizowana za pomocą wiązań wodorowych, dwusiarczkowych, hydrofobowych i jonowych. Ich duża liczba pozwala na skręcanie struktury wtórnej w bardziej złożoną.uformuj i ustabilizuj.
Oddziel białka globularne i fibrylarne. Cząsteczka peptydów kulistych ma strukturę kulistą. Przykłady: albumina, globulina, histony w strukturze trzeciorzędowej.
Białka fibrylarne tworzą silne nici, których długość przekracza ich szerokość. Takie białka pełnią najczęściej funkcje strukturalne i kształtujące. Przykładami są fibroina, keratyna, kolagen, elastyna.
Struktura białek w czwartorzędowej strukturze cząsteczki
Jeżeli kilka kulek łączy się w jeden kompleks, powstaje tak zwana struktura czwartorzędowa. Ta konformacja nie jest typowa dla wszystkich peptydów i powstaje, gdy konieczne jest pełnienie ważnych i specyficznych funkcji.
Każda kulka w złożonym białku jest oddzielną domeną lub protomerem. Łącznie struktura białek o strukturze czwartorzędowej cząsteczki nazywana jest oligomerem.
Zwykle takie białko ma kilka stabilnych konformacji, które nieustannie się zmieniają, albo w zależności od wpływu jakichkolwiek czynników zewnętrznych, albo gdy jest to konieczne do wykonywania różnych funkcji.
Ważną różnicą między trzeciorzędową i czwartorzędową strukturą białka są wiązania międzycząsteczkowe, które są odpowiedzialne za łączenie kilku kuleczek. W centrum całej cząsteczki często znajduje się jon metalu, który bezpośrednio wpływa na tworzenie wiązań międzycząsteczkowych.
Dodatkowe struktury białkowe
Nie zawsze łańcuch aminokwasów wystarcza do pełnienia funkcji białka. WW większości przypadków do takich cząsteczek przyłączone są inne substancje natury organicznej i nieorganicznej. Ponieważ cecha ta jest charakterystyczna dla przytłaczającej liczby enzymów, skład złożonych białek dzieli się zwykle na trzy części:
- Apoenzym to białkowa część cząsteczki, która jest sekwencją aminokwasową.
- Koenzym nie jest białkiem, ale częścią organiczną. Może zawierać różne rodzaje lipidów, węglowodanów, a nawet kwasów nukleinowych. Obejmuje to przedstawicieli związków biologicznie czynnych, wśród których znajdują się witaminy.
- Kofaktor - część nieorganiczna, reprezentowana w zdecydowanej większości przez jony metali.
Struktura białek w czwartorzędowej strukturze cząsteczki wymaga udziału kilku cząsteczek różnego pochodzenia, dlatego wiele enzymów ma jednocześnie trzy składniki. Przykładem jest fosfokinaza, enzym zapewniający przeniesienie grupy fosforanowej z cząsteczki ATP.
Gdzie powstaje czwartorzędowa struktura cząsteczki białka?
Łańcuch polipeptydowy zaczyna być syntetyzowany na rybosomach komórki, ale dalsze dojrzewanie białka zachodzi w innych organellach. Nowo utworzona cząsteczka musi przedostać się do systemu transportowego, który składa się z błony jądrowej, ER, aparatu Golgiego i lizosomów.
Powikłanie przestrzennej struktury białka występuje w retikulum endoplazmatycznym, gdzie powstają nie tylko różne typy wiązań (wodór, dwusiarczek, hydrofobowe, międzycząsteczkowe, jonowe), ale także dodawane są koenzymy i kofaktory. To tworzy czwartorzędstruktura białka.
Kiedy cząsteczka jest całkowicie gotowa do pracy, wchodzi albo do cytoplazmy komórki, albo do aparatu Golgiego. W tym ostatnim przypadku peptydy te są pakowane do lizosomów i transportowane do innych przedziałów komórki.
Przykłady białek oligomerycznych
Struktura czwartorzędowa to struktura białek, która ma za zadanie przyczyniać się do pełnienia funkcji życiowych w żywym organizmie. Złożona konformacja cząsteczek organicznych pozwala przede wszystkim wpływać na pracę wielu procesów metabolicznych (enzymów).
Biologicznie ważne białka to hemoglobina, chlorofil i hemocyjanina. Podstawą tych cząsteczek jest pierścień porfirynowy, w którego centrum znajduje się jon metalu.
Hemoglobina
Czwartorzędowa struktura cząsteczki białka hemoglobiny składa się z 4 globul połączonych wiązaniami międzycząsteczkowymi. W centrum znajduje się porfin z jonem żelaza. Białko jest transportowane w cytoplazmie erytrocytów, gdzie zajmują około 80% całkowitej objętości cytoplazmy.
Podstawą cząsteczki jest hem, który ma charakter bardziej nieorganiczny i jest zabarwiony na czerwono. Jest to również główny produkt rozpadu hemoglobiny w wątrobie.
Wszyscy wiemy, że hemoglobina pełni ważną funkcję transportową - przenoszenie tlenu i dwutlenku węgla w organizmie człowieka. Złożona konformacja cząsteczki białka tworzy specjalne centra aktywne, które są zdolne do wiązania odpowiednich gazów z hemoglobiną.
Gdy powstaje kompleks białko-gaz, powstają tzw. oksyhemoglobina i karbohemoglobina. Jest jednak jeszcze jedenwiele takich skojarzeń, które są dość stabilne: karboksyhemoglobina. Jest to kompleks białek i tlenku węgla, których stabilność tłumaczy ataki uduszenia z nadmierną toksycznością.
Chlorofil
Kolejny przedstawiciel białek o strukturze czwartorzędowej, których wiązania domenowe są już wspierane przez jon magnezu. Główną funkcją całej cząsteczki jest udział w procesach fotosyntezy roślin.
Istnieją różne typy chlorofilów, które różnią się między sobą rodnikami pierścienia porfirynowego. Każda z tych odmian oznaczona jest osobną literą alfabetu łacińskiego. Na przykład rośliny lądowe charakteryzują się obecnością chlorofilu a lub chlorofilu b, podczas gdy glony zawierają również inne rodzaje tego białka.
Hemocyjanin
Ta cząsteczka jest analogiem hemoglobiny u wielu niższych zwierząt (stawonogów, mięczaków itp.). Główną różnicą w budowie białka o czwartorzędowej strukturze molekularnej jest obecność jonu cynku zamiast jonu żelaza. Hemocyjanina ma niebieskawy kolor.
Czasami ludzie zastanawiają się, co by się stało, gdybyśmy zastąpili ludzką hemoglobinę hemocyjaniną. W tym przypadku zaburzona jest zwykła zawartość substancji we krwi, a zwłaszcza aminokwasów. Hemocyjanina jest również niestabilna, tworząc kompleks z dwutlenkiem węgla, więc „niebieska krew” miałaby tendencję do tworzenia skrzepów.
