Rodzaj wiązania amidowego, który pojawia się podczas tworzenia białek peptydowych po interakcji dwóch aminokwasów, to jest odpowiedź na pytanie, czym jest wiązanie peptydowe.
Z pary aminokwasów powstaje dipeptyd, czyli łańcuch tych aminokwasów plus cząsteczka wody. Zgodnie z tym samym systemem, dłuższe łańcuchy są generowane z aminokwasów w rybosomach, czyli polipeptydach i białkach.
Właściwości łańcucha
Różne aminokwasy, które są rodzajem „materiału budulcowego” dla białek, mają rodnik R.
Jak w przypadku innych amidów, wiązanie peptydowe białka łańcucha C-N, poprzez oddziaływanie struktur kanonicznych między węglem karbonylowym a atomem azotu, ma zwykle podwójną właściwość. Zwykle znajduje to wyraz w skróceniu jego długości do 1,33 angstremów.
Wszystko to prowadzi do następujących wniosków:
- C, H, O i N - 4 połączone atomy plus 2 węgle a znajdują się na tej samej płaszczyźnie. grupy R aminokwasów iwodory a-węglowe są już poza tą strefą.
- H i O w wiązaniu peptydowym aminokwasów i węgli a pary aminokwasów są zorientowane w pozycji trans, chociaż izomer trans jest bardziej stabilny. W L-aminokwasach grupy R są również zorientowane trans, co jest obecne we wszystkich peptydach i białkach występujących w naturze.
- Obrót wokół łańcucha C-N jest trudny, obrót na łączu C-C jest bardziej prawdopodobny.
Aby zrozumieć czym jest wiązanie peptydowe, a także wykryć same peptydy z białkami i określić ich ilość w danym roztworze, należy zastosować reakcję biuretową.
Układy atomów
Połączenie w peptydach białkowych jest krótsze niż w innych grupach peptydowych, ponieważ ma charakterystykę częściowego wiązania podwójnego. Biorąc pod uwagę, czym jest wiązanie peptydowe, możemy stwierdzić, że jego ruchliwość jest niska.
Konstrukcja elektronowa wiązania peptydowego ustala stałą płaską strukturę grupy peptydów. Płaszczyzny takich grup są ustawione pod kątem do siebie. Wiązanie między atomem węgla a a grupami a-karboksylowymi i a-aminowymi może swobodnie obracać się wzdłuż własnej osi, przy ograniczonej wielkości i charakterze rodników, co umożliwia łańcuchowi polipeptydowemu ustawianie się w różny sposób. ustawienia.
Wiązania peptydowe w białkach z reguły są w konfiguracji trans, czyli układ atomów węgla a znajduje się w różnych częściach grupy. Rezultatem jest lokalizacja rodników bocznych w aminokwasach w większej odległości w przestrzeni od siebie.przyjaciel.
Pęknięcie białka
Podczas badania, czym jest wiązanie peptydowe, zwykle bierze się pod uwagę jego siłę. Takie łańcuchy nie pękają same w normalnych warunkach wewnątrz komórki. Oznacza to, że w odpowiedniej temperaturze ciała i w neutralnym środowisku.
W warunkach laboratoryjnych hydrolizę białkowych łańcuchów peptydowych bada się w szczelnie zamkniętych ampułkach, wewnątrz których znajduje się stężony kwas solny, w temperaturze ponad stu pięciu stopni Celsjusza. Całkowita hydroliza białka do wolnych aminokwasów następuje w ciągu około 24 godzin.
Na pytanie, czym jest wiązanie peptydowe w organizmach żywych, następuje ich zerwanie przy udziale określonych enzymów proteolitycznych. W celu odnalezienia peptydów i białek w roztworze oraz określenia ich ilości wykorzystują wynik dodatni substancji, które zawierają dwa lub więcej wiązań peptydowych, czyli reakcję biuretową.
Zastąpienie aminokwasów
Wewnątrz nieprawidłowej hemoglobiny S zmutowano 2 łańcuchy β, w których glutaminian, jak również ujemnie naładowany, wysoce polarny aminokwas na szóstej pozycji, zostały zastąpione hydrofobową waliną zawierającą rodniki.
Wewnątrz zmutowanej hemoglobiny znajduje się region, który jest komplementarny do innego regionu z tymi samymi cząsteczkami, które zawierają zmieniony aminokwas. Ostatecznie cząsteczki hemoglobiny „sklejały się” i tworzyły długie, włókniste agregaty, które zmieniają czerwone krwinki i prowadzą do pojawienia się zmutowanej czerwonej krwinki w kształcie półksiężyca.
Wewnątrz oksyhemoglobiny S, w wyniku zmiany konformacji białka, miejsce komplementarne jest maskowane. Brak dostępu do niej uniemożliwia łączenie się ze sobą cząsteczek w tej oksyhemoglobinie. Istnieją warunki sprzyjające powstawaniu agregatów HbS. Zwiększają nagromadzenie dezoksyhemoglobiny wewnątrz komórek. Mogą to być:
- niedotlenienie;
- warunki alpejskie;
- praca fizyczna;
- lot samolotem.
Anemia sierpowata
Ponieważ erytrocyty w kształcie sierpa mają niską przepuszczalność przez naczynia włosowate tkankowe, mogą blokować naczynia krwionośne iw ten sposób powodować miejscowe niedotlenienie. Zwiększy to akumulację dezoksyhemoglobiny S wewnątrz czerwonych krwinek, a także tempo, w jakim pojawiają się agregaty S-hemoglobiny i stworzy jeszcze więcej warunków do deformacji czerwonych krwinek.
Niedokrwistość sierpowatokrwinkowa jest homozygotyczną chorobą recesywną, która pojawia się tylko wtedy, gdy oboje rodzice przekazują parę zmutowanych genów łańcucha β. Po urodzeniu dziecka choroba nie objawia się, dopóki duże ilości HbF nie zostaną zmienione na HbS. Pacjenci wykazują objawy kliniczne charakterystyczne dla anemii, czyli: bóle i zawroty głowy, kołatanie serca, duszność, słabość do infekcji i tak dalej.
